3-磷酸甘油酸激酶（PGK，E.C.2.7.2.3）ADP复合物的结构嗜热脂肪芽孢杆菌NCA-1503已通过分子置换法进行了测定。该结构已优化为R（右）使用汉堡EMBL分站Hendrix-Lentfer成像板上收集的数据，对于分辨率在10.0到1.65Ω之间的所有数据，系数为0.16。键和平面的相对立体化学理想偏差分别为0.010和0.011Ω。虽然在核苷酸产物MgATP存在下结晶，但高分辨率结构显示结合核苷酸为MgADP，反映了PGK的低固有ATP酶活性。虽然发现该酶的两个结构域比在酵母和马肌肉载脂蛋白酶结构中更接近4.5°，但该结构代表酶的“开放”而非“封闭”催化活性形式。
