蛋白质视紫红质（PRs）是利用视网膜发色团的七跨膜螺旋蛋白的微生物视紫红蛋白超家族的成员，是视紫红素最大的亚家族，但几乎没有结构信息。PRs在整个生物圈中普遍存在，它们的基因已在许多细菌物种中测序。它们显示出与古细菌视紫红质（BR）类似的离子泵活性。在这里，蛋白质视紫红质的第一个晶体结构，即从地中海12米深处分离出的蓝光吸收蛋白质视紫质（BPR）的晶体结构(医学12BPR），报告。六个分子医学12BPR形成一个甜甜圈形状C类6六元环，不像BR，它形成三聚体。此外，从夏威夷附近的太平洋75米深处分离出的两个相关BPR突变体的结构(热75BPR），显示C类5报道了五聚体排列。在所有三种结构中，视网膜多烯链都向螺旋方向移动C类与其他微生物视紫红质相比，BPR中假定的质子释放基团与BR和黄色视紫红素（XR）显著不同。蛋白视紫红质最显著的特征是保守活性位点组氨酸（His75，也在XR中发现）的位置，它与来自同一分子（Asp97）的质子受体以及相邻原聚体的Trp34形成氢键。Trp34可能通过将His75稳定在有利于去质子化Asp97在黑暗状态下的构象来发挥作用，并表明当蛋白质处于低聚物形式时，原生质体之间的合作行为大肠杆菌这些细胞为活细胞中BPR的类似跨原生质体相互作用和Trp34-His75相互作用在离子运输中的功能作用提供了证据。最后，Wat402是BR中Schiff碱和质子受体之间质子移位的关键分子，似乎在PR中不存在，这表明PR和BR之间的离子转移机制可能不同。
