LysR型转录调节因子（LTTRs）在新陈代谢中起着关键作用，是细菌调节因子的最大家族。为了了解蛋白质与DNA的相互作用，用X射线晶体学测定了典型LTTR（BenM）的DNA结合域和连接螺旋区的原子结构。带有或不带有结合DNA的BenM结构揭示了一组高度保守的氨基酸，它们与DNA碱基直接相互作用。在翼螺旋-转螺旋DNA结合基序的识别螺旋（α3）的N末端，几个残基会形成疏水性囊（Pro30、Pro31和Ser33）。这些口袋与DNA识别基序及其互补链T-N中两个胸腺嘧啶的甲基相互作用11-A。该基序通常包括一些二元对称，例如结合BenM四聚体（ATAC-N）两个亚基的序列7-GTAT）。Gln29在识别半衰期（ATAC）的第一个位置与腺嘌呤形成氢键。由Ala28、Pro30和Pro31定义的另一个疏水口袋与胸腺嘧啶的甲基相互作用，与半衰期第三位的碱互补。Arg34与3′位的互补碱基相互作用。机翼上的Arg53在小凹槽中提供AT-跟踪识别。对于DNA识别，LTTR使用氨基酸和核苷酸碱基之间高度保守的相互作用以及许多不太保守的二次相互作用。
