I.基什科,J.凯里,D.雷哈,J.布林达,R.温克勒,B.哈利什,R.格拉,O.埃特里科娃,Z.库卡卡,O.谢里迈耶娃,P.诺瓦克,M.库蒂,I.库塔·斯马塔诺娃,R.Ettrich公司和M.拉普库斯基 这个大肠杆菌蛋白WrbA是一种FMN依赖的NAD（P）H:醌氧化还原酶，在新的条件下，在FAD或天然辅因子FMN的存在下结晶。用FAD形成的缓慢生长的深黄色晶体显示出WrbA典型的四方双锥形状，并衍射到1.2 欧决议，最高的报告。由FMN形成的快速生长的深黄色晶体显示出非典型形状，但衍射仅为～1.6 这里不再进一步分析。1.2版 这里详细描述的光学分辨率结构显示活性位点中只有FMN，没有能够容纳FAD缺失部分的电子密度。非常高的分辨率支持了FMN异柳氮嗪的建模，它具有较小但明显的螺旋桨扭曲，这显然是对这种预测构象的首次实验观察，这种构象似乎是由蛋白质通过氢键网络实现的。扭曲的异恶嗪环的电子密度与QM/MM模拟结果的比较与氧化还原态相一致。质谱证实，极高的分辨率还支持Met10作为亚砜的独特精制。键长、分子内距离以及氢键供体和受体的模式表明辅因子可能与Met10相互作用。FMN是FAD库存中的一种微量污染物，其缓慢并入生长晶体可能是近原子分辨率的原因，但不能排除FMN和/或Met10亚砜构象的直接影响。
