磷酸转氨酶是一种维生素B6-催化3-磷酸羟基丙酮酸可逆转化为我-使用谷氨酸作为胺供体的磷丝氨酸。为了深入了解酶的底物再认识机制嗜碱芽孢杆菌存在或不存在磷酸丝氨酸转氨酶我-磷丝氨酸的分辨率分别为1.5和1.6º。确定了底物结合引起的局部构象变化。然而，与其他转氨酶相比，没有观察到结构域或亚单位的运动。发现两个Arg残基（Arg42和Arg328）和两个His残基（His41和His327）形成了磷酸基团的紧密结合位点我-磷酸丝氨酸。与的比较大肠杆菌磷酸丝氨酸转氨酶与底物类似物α-甲基谷氨酸的复合物显示出更广泛的结构变化我-磷丝氨酸结合。基于结构分析，Arg328的灵活性对于底物识别至关重要。
