Octahaem细胞色素c（c）亚硝酸盐还原酶硫代碱性硝化弧菌（TvNiR）与之前描述的五亚硝酸盐还原酶（NrfAs）一样，催化亚硝酸盐六电子还原为氨，亚硫酸盐还原为硫化物。TvNiR和NrfAs的活性位点由赖氨酸配位血红素和His、Tyr和Arg残基形成。TvNiR的显著结构特征是催化Tyr303的CE2原子和Cys305的S原子之间存在共价键，这可能是TvNiR的亚硝酸盐还原酶活性高于NrfAs的原因。在本研究中，报道了一种新的酶修饰形式（TvNiRb），该酶在Tyr303 CE1和Gln360 CG之间含有额外的共价键。测定了TvNiRb与磷酸盐（1.45º分辨率）和亚硫酸盐（1.8º分辨率。Tyr303形成的第二共价键导致酶的亚硝酸盐和亚硫酸盐还原酶活性降低。Tyr303位于假定质子传输通道到活性位点的出口处，而NrfA中没有该通道。这是支持Tyr303作为质子供体参与催化的另一个论点。细胞色素活性的变化c（c）由于Tyr-Cys和Tyr-Gln键的形成，亚硝酸盐还原酶可能与pK（K）一催化酪氨酸的价值。
