组氨酸磷酸转氨酶（HisC）是一种5’-磷酸吡哆醛依赖酶，对磷酸组氨酸（His-P）和2-酮戊二酸（O-Glu）之间的可逆转氨基反应进行催化。载脂蛋白组氨酸磷酸转氨酶的晶体结构谷氨酸棒杆菌PLP内部醛亚胺加合物和5-磷酸吡哆胺-酶复合物的分辨率分别为2.2、2.1和1.8。通过将His-P模拟到活性位点并与来自海洋热藻和大肠杆菌.通过定点突变研究了衬底结合袋中的四个残基。对Tyr21Phe突变体的动力学分析表明，该残基侧链和His-P磷酸基团之间的氢键对于识别天然底物和区分其他潜在的氨基供体（如苯丙氨酸和亮氨酸）很重要。诱变研究进一步表明，Asn99残基不参与氨基酸供体的特异识别，但可能参与5’-磷酸吡哆醛磷酸基团的结合。保守残基Tyr123和Tyr257通过范德瓦尔斯相互作用与底物相互作用，其氢键相互作用的潜力未用于底物识别，因为相应的苯丙氨酸突变体仅对催化效率显示出中等影响k个猫/K（K）米.
