最近发现的一类新的40kDa糖蛋白是非哺乳动物干分泌物中分泌蛋白的主要成分。这些蛋白质被认为是保护性信号因子，决定了哪些细胞在剧烈的组织重塑过程中存活。为了了解其在乳腺重塑中的作用，利用X射线晶体学测定了牛信号糖蛋白（SPC-40）的详细三维结构。从牛干分泌物中纯化SPC-40，并使用悬挂滴气相扩散法结晶。晶体属于正交空间群P（P）212121，带有单位-细胞参数一 = 62.6,b条 = 67.4,c（c）= 106.9 Å. 还克隆了该蛋白，以确定其完整的氨基酸序列。其三维结构已通过2.1º分辨率的数据确定。SPC-40的氨基酸序列测定显示Asn39和Asn345处存在两个潜在的N-糖基化位点，但聚糖链的电子密度仅存在于Asn39处。该蛋白质采用经典构象（β/α）8-三磷酸异构酶（TIM桶；残基1–237和310–360）的桶折叠，插入一个小的α+β结构域（残基240–307），类似于几丁质酶中观察到的结构域。然而，在SPC-40的一致催化序列中，以亮氨酸取代谷氨酸会导致几丁质酶活性的丧失。此外，由于几种残基（包括Trp78、Tyr120、Asp186和Arg242）的不利构象，SPC-40中的甲壳素结合槽被严重扭曲。三个表面环，His188–His197、Phe202–Arg212和Tyr244–Pro260，具有极高的B类因素，表明存在大规模的灵活性。荧光研究表明，各种糖以低亲和力与SPC-40结合。
