R态和T态血红蛋白（Hb）Bassett的晶体结构已分别测定为2.15和1.80Ω分辨率。生理上，Hb Bassett（αAsp94→Ala）的特点是对氧的亲和力低，波尔效应降低，合作性低，并且稍不稳定（与正常成人血红蛋白相比；HbA）。Hb-Bassett结构与之前确定的R和T状态HbA结构之间的比较表明，该突变与其他Hb具有类似的第三和第四结构。然而，该分析确实确定了R状态Hb Bassett和R状态HbA在α1β2（α2β1）二聚体界面和β-裂处的局部结构差异。具体而言，β-FG角移向突变R结构中的α-C螺旋。此外，在天然R态Hb结构的α1β2界面上发现的四个亚单位间氢键被消除或减弱，随后在R态Hb-Bassett中被两个新的亚单位间氢键取代。值得注意的是，在T态Hb结构中也观察到R态突变结构中新形成的氢键。在β-裂处，已知有助于Hb中玻尔效应的βHis46与R态Hb Bassett中的βAsn139形成独特的氢键相互作用。与R状态突变体不同，T状态Hb-Bassett结构在α1β2（α2β1）二聚体界面和β-裂均未显示任何显著的结构变化。非常重要的是，该突变导致消除了涉及α1Asp94和β2Asp99的分子间排斥作用。Hb Bassett的R态和T态结构为观察到的该突变体的功能特性提供了立体化学基础。
