调节蛋白水解是细胞间跨膜信号传递的关键事件。在大肠杆菌，一种蛋白DegS已被确定为未折叠或错误折叠外膜蛋白（OMP）的周质压力传感器。激活DegS启动蛋白水解级联反应，导致周质基因在σE类控制，最重要的是伴侣和蛋白酶。DegS已被克隆并表达为全长蛋白和N末端截断形式。这两种蛋白都经过结晶测试，获得了两种截断形式的衍射良好的晶体。I型晶体衍射为3.5°，属于空间群P（P）213，而II型晶体衍射到2.2°，属于空间群我23.用代表外膜蛋白C-末端的共有肽浸泡形式II的晶体，并收集2.4º分辨率的数据。使用同源蛋白酶结构域进行的分子置换试验表明，晶体I的不对称单元中存在两个分子。通过识别辐射损伤引起的结构变化，验证了分子置换溶液的正确性。
