酵母假想蛋白YBL036C（SWISS-PROT P38197）最初被认为是11蛋白家族的成员，由于没有结构或功能信息，因此被选择用于晶体结构测定。该结构由MIR和MAD方法独立确定，分辨率为2.0º。MAD结构在很大程度上是通过自动化建模来确定的。蛋白质折叠成一个以长的N末端螺旋开始的TIM桶，而传统的磷酸三糖异构酶（TIM）结构是以β链开始的。辅因子5′-磷酸吡哆醛（pyridoxal 5′-phosphate）在桶的C末端附近共价结合，这是TIM-barrel折叠中常见的活性位点。这种酵母蛋白是一种单域单体分子，类似于丙氨酸消旋酶或鸟氨酸脱羧酶的N末端结构域，两者都是双域二聚蛋白。酵母蛋白已被证明具有氨基酸消旋酶活性。虽然被选为与已知结构的蛋白质没有明显关系的蛋白质家族成员，但蛋白质折叠被证明是一个众所周知且分布广泛的折叠。这表明，在实现氨基酸序列结构预测的目标之前，需要一个更全面的结构信息基础和更好的结构建模工具。在这种情况下，与已知结构的相似性允许对广泛分布的蛋白质家族的结构和功能进行推断。
