基于室温X射线同步辐射数据，牛锌金属蛋白酶羧肽酶A（CPA）的晶体结构被精确到1.25°分辨率。在这种分辨率下，CPA的结构得到了显著改进（各向异性温度因子，R（右）系数=10.4%，R（右）自由的=14.5%）允许对侧链构象紊乱进行建模，改进了蛋白质-溶剂网络（375个水分子）的描述，并提供了活性中心锌与其配体之间相互作用的更准确图片。CPA精细模型中单个原子位置的标准不确定度计算允许推断活性位点中一些关键残基的质子化状态，并证实Glu72和Glu270在pH 7.5下酶的静止状态下带负电。这些结果通过理论计算得到了进一步验证，表明pK（K）一这些侧链相对于解决方案值。锌结合溶剂分子和金属离子之间的距离强烈暗示了酶静止状态下的中性水分子而不是氢氧化离子。这些发现可能支持一般酸碱机制，以及建议的CPA酸酐机制。
