变构酶葡糖胺-6-磷酸脱氨酶自由活性位点R构象的新晶体结构大肠杆菌结合先前报道的T和R构象的结构，对结构柔性起中心作用的异向变构转变进行了详细描述。T构象的外部区域等。（1999）中，结构,7，527-536]显示较高B类值大于R构象中的值。无配体酶（T构象）在与变构激活物结合时，发生变构转变，转变为自由活性位点R构象。该结构显示活性部位盖（残基163-182）的活动部分的三种交替构象，与高B类T构象唯一构象的值。这些交替的R构象之一对应于底物结合时发现的活性位点盖。与三种交替构象相关的紊乱可能与K（K）米反应所需的酶，其代谢需要保持足够浓度的激活剂，激活剂将酶保持在R状态。使用各向同性对T结构的活性位点盖和C末端的七种交替构象进行了改进B类因素。其中一些构象在几何学上接近R构象。此外，各向异性得到的原子振动方向B类精化支持振荡而非紧张T状态的假设。从构象的表观动力学角度分析了变构转变的协同特征。
