B7-1与CD28和CTLA-4的相互作用调节人类免疫反应的过程，使B7-1成为开发基于结构的治疗学的重要靶点。然而，B7-1是在白细胞表面发现的糖基化程度最高的蛋白质之一，这使该分子的结构分析复杂化。描述了该分子的可溶性脱糖基形式的生产、结晶和硒代蛋氨酸标记的方法。蛋白质容易形成四方板和双锥晶体，属于空间群我4122，带单元间参数一=b条= 56.9,c（c）=298.7奥，以及P（P）4122（或P（P）4三22），带单元间参数一=b条= 89.0,c（c）分别为261.9奥。这个我4122和原始晶型衍射分别为2.7和3.5º。基于表面等离子体共振的分析表明，sB7-1的配体结合特性不受脱糖基化的影响。由于没有一种方法依赖于sB7-1的任何特殊结构性质，因此建议这种新的程序组合原则上可以适用于对许多其他结构或功能感兴趣的糖蛋白的系统分析。
