X射线结构尖孢F.oxysporum胰蛋白酶已在原子分辨率下测定，揭示了结合位点的电子密度，该结合位点被解释为结合在S1、S2和S3位点的肽。该结构最初在1.07μl分辨率和283 K下测定，在S1特异性口袋中有一个Arg。使用浸泡在Arg、Lys和Gln中的晶体，在100K下将研究扩展到0.81Å的分辨率，以更详细地研究S1位点的结合。比较不同结构之间结合位点的电子密度，并根据肽、溶剂水和可能的其他化学成分的部分占据和重叠组分进行分析。经氩气浸泡的晶体显示出更详细的密度，但与原始结构相似，在S1囊中可以看到氩气侧链，在S2和S3位点可以看到残余肽密度。活动场地的密度很复杂，无法完全解释。高浓度的赖氨酸取代S1口袋中的精氨酸，而一些主链密度保留在S2和S3位点。已证明Gln不结合。S1–S3位点的自由肽与BPTI的结合环或阿尔茨海默病β蛋白前体的抑制结构域以类似的方式结合，但S1位点存在一些差异。
