SGAP是一种氨肽酶，存在于灰色链霉菌文化。它是一种双锌酶，对大的疏水性氨基末端残基有强烈的偏好。它是一种单体（30kDa）热稳定酶，具有钙离子调节的高效催化活性。SGAP具有体积小、活性高和热稳定性好的特点，是一种非常有吸引力的酶，适用于各种生物技术应用。只有一种其他相关的氨肽酶（解蛋白气单胞菌AP；迄今为止，已对AAP）进行了结构分析，其结构与SGAP非常相似，尽管这两种酶之间的序列同源性很低。对SGAP进行详细结构分析的动机源于对双锌氨肽酶家族的强烈机械兴趣，以及这些酶的高度潜在适用性。以前曾报道过天然SGAP的1.75º晶体结构，但由于活性部位周围的结构区域不确定，因此不允许进行关键的机械解释。本文报道了一种更精确的1.58μl分辨率的SGAP结构，以及SGAP与抑制性蛋氨酸复合物的1.53μl分辨率结构，该复合物也是SGAP催化过程的产物。这两种高分辨率结构使我们能够更好地理解基质和产品的SGAP结合模式。通过这些研究，可以追踪酶以前的无序区域（Glu196-Arg202），并鉴定参与酶-底物相互作用的酶的一些功能基团（Asp160、Met161、Gly201、Arg202和Phe219）。这些研究还表明，Glu131可能作为水解亲核剂直接参与了SGAP的催化机制。将结构结果与具有羟肟酸盐抑制剂的AAP的最新结构进行比较，以得出与该低分子量氨基肽酶家族相关的一般功能结论。
