蛋白质L的小62-残留IgG结合域B1大型消化链球菌（Ppl-B1）已被证明是研究蛋白质折叠热力学和动力学的简单系统。为了确定跨越Ppl-B1的一系列点突变的热稳定性、折叠和去折叠速率如何与高分辨率结构相关，已经启动了X射线衍射研究。为此，Ppl-B1的一个含色氨酸的变体（本文称为野生型）和两个突变体Lys61Ala和Val49Ala已经结晶。已收集野生型和Lys61Ala和Val49Ala突变体的完整数据集，分辨率分别为1.7、2.3和1.8º。有趣的是，这三种晶体都是使用不同的沉淀剂在不同的空间群中结晶的。这可能是单位点突变对表面电荷分布或结构构象影响较大的结果，这可能会影响晶体接触位点。
