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马特乌斯·巴纳赫;莱泽克·科尼埃奇尼;艾伦娜·罗特曼

基于疏水性密度分布的模糊油滴模型概括了水环境对蛋白质结构和功能的影响。 （英文） 兹比尔1412.92237

J.西奥。生物。 359, 6-17 (2014).
小结：在本文中，我们表明模糊油滴模型代表了描述蛋白质中疏水核生成的一般框架，从而可以深入了解水环境对蛋白质结构和稳定性的影响。该模型已成功应用于广泛蛋白质的研究，但本文特别关注代表免疫球蛋白样折叠的结构域。在这里，我们提供了证据表明，尽管免疫球蛋白样结构域在结构上相似，但在参与疏水核的生成方面有所不同。研究表明，β-桶中的β-结构片段以高度分化的方式参与疏水核的形成。定量测量核心形成的参与程度有助于解释蛋白质的可变稳定性，并表明与它们的生物特性有关。这还包括免疫球蛋白结构域形成淀粉样蛋白的已知趋势，如使用转甲状腺素揭示基于模糊油滴模型的淀粉样蛋白生成特性和结构特征之间的明确关系所示。

MSC公司：

92D20型 蛋白质序列，DNA序列
92C40型 生物化学、分子生物学

关键词：

水环境;疏水核;淀粉样变;thanshytetin的;免疫球蛋白样折叠

软件：

供应商管理部
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\textit{M.Banach}等人，J.Theor。生物359，6--17（2014；Zbl 1412.92237）
全文： 内政部
OA许可证

参考文献：

[1] Alejster，P。；巴纳赫，M。；尤尔科夫斯基，W。；Marchewka，D。；Roterman-Konieczna，I.，蛋白质配体结合区识别技术的比较分析，（Roterman-Konieczna，Irena，配体结合位点和蛋白质-蛋白质相互作用区的鉴定（2013），施普林格：施普林格-多德雷赫特，海德堡，纽约，伦敦），55-86，（2013）
[2] 荒川，T。；神谷县。；Nakamura，H。；Fukuda，I.，用零偶极求和法在显式溶剂模型中对双链DNA的分子动力学模拟，PLoS One，8，10，e76606（2013）
[3] 巴纳赫，M。；Konieczny，L。；Roterman，I.，疏水核的结构能决定络合位点吗？，（Roterman-Konieczna，Irena，配体结合位点和蛋白质相互作用区域的识别，2013（2013），Springer），41-54
[4] 巴纳赫，M。；罗特曼，I。；北卡罗来纳州普鲁多姆。；Chomilier，J.，免疫球蛋白样折叠域中的疏水核心，J.Biomol。结构。动态。（2013），（PMID:23998258）
[5] 巴纳赫，M。；Marchewka，D。；Piwowar，M。；Roterman，I.，《表征蛋白质内力场的散度熵》，《硅胶版中的蛋白质折叠》：Irena Roterman-Konieczna，55-78（2012），出版商：Woodhead出版社：出版商：伍德黑德出版社牛津，剑桥，费城，新德里
[6] 巴纳赫，M。；Konieczny，L。；Roterman，I.，配体结合位点识别，（Roterman-Konieczna，Irena，Protein folding In silico（2012），β：βOxford，Cambridge，Philadelphia，New Dehli），78-94
[7] 巴纳赫，M。；Konieczny，L。；Roterman，I.，使用“模糊油滴”模型确定蛋白质同型二聚体中的络合区域，（Roterman-Konieczna，Irena，《硅胶中的蛋白质折叠》（2012），Woodhead Publishing:Woodheat Publishing Oxford，Cambridge，Philadelphia，New Dehli），95-122
[8] 巴纳赫，M。；Prymula，K。；尤尔科夫斯基，W。；Konieczny，L。；Roterman，I.，解释抗冻蛋白及其突变体结构的模糊油滴模型，J.Mol.模型。，18, 1, 229-237 (2012)
[9] Borgia，A。；温斯利，B.G。；Soranno，A。；Nettels，D。；博尔吉亚，M.B。；霍夫曼，A。；Pfeil，S.H。；Lipman，E.A。；克拉克，J。；Schuler，B.，通过结合系综和单分子荧光光谱，沿着蛋白质折叠的反应坐标定位内耗，Nat.Commun。，3, 1195 (2012)
[10] Brylinski，M。；Konieczny，L。；Roterman，I.，蛋白质折叠是一个有目的的过程吗？以人类血红蛋白为例，国际生物信息杂志。研究申请。，3, 2, 234-260 (2007)
[11] 陈，J。；Stites，W.E.，《包装是蛋白质疏水核心进化的关键选择因素》，《生物化学》，40，50，15280-15289（1959）
[12] Chung，H.S。；Eaton，W.A.，单分子荧光探针跨越屏障的动力学。单分子荧光探针跨越屏障的动力学，Nature，502685-688（2013）
[13] Dill，K.A。；MacCallum，J.L.，《50年后的蛋白质折叠问题》，《科学》，3381042-1046（2012）
[14] 埃沃特，S。；Honegger，A。；Plückthun，A.，《细胞外和细胞内应用抗体的稳定性改进：CDR移植到稳定框架和基于结构的框架工程》，方法，24184-199（2004）
[15] Ewert，S。；Huber，T。；Honegger，A。；Plückthun，A.，人类抗体可变结构域的生物物理特性，分子生物学杂志。，325, 531-553 (2003)
[16] Hagen，S.J.，蛋白质折叠动力学中的溶剂粘度和摩擦，Curr。蛋白质肽。科学。，11, 385-395 (2010)
[17] 哈米尔，S。；A.Steward。；Clarke，J.，《免疫球蛋白样希腊关键蛋白的折叠由一个共同的核心核和受拓扑限制的区域定义》，J.Mol.Biol。，297, 165-178 (2000)
[18] 霍尔顿，H.M。；伊藤，M。；Hartshorne，D.J。；Rayment，I.，以2.8 A分辨率测定肌球蛋白轻链激酶C末端结构域telokin的X射线结构，分子生物学杂志。，227, 840-851 (1992)
[19] Huggins，D.J.，对模型β表周围水分子的热力学分析进行基准测试，J.Compute。化学。，33, 15, 1383-1392 (2012)
[20] Huggins，D.J.，《TIP3P-Ewald、TIP4P-2005、TIP5P-Ewa尔德和SWM4-NDP模型的液态水相关性》，J.Chem。物理。，136, 6, 064518 (2012)
[21] 汉弗莱，W。；Dalke，A。；Schulten，K.，VMD-可视分子动力学，J.摩尔图。，第14页，第33-38页（1996年）
[22] Improta，S。；Politou，A.S。；Pastore，A.，titin I带的免疫球蛋白样模块：肌肉弹性的可扩展组件，结构，4323-337（1996）
[23] Kabat，E.A.，《抗体结合位点的异质性和结构》，Ann.N Y Acad。科学。，169, 43-54 (1970)
[24] 考兹曼，W.，蛋白质变性解释中的一些因素，高级蛋白质化学。，14, 1-63 (1959)
[25] Klabunde，T。；彼得拉西，H.M。；Oza，V.B。；Raman，P。；Kelly，J.W。；Sacchettini，J.C.，有效的人类转甲状腺素淀粉样蛋白疾病抑制剂的合理设计，国家结构。《生物学》，7312-321（2000）
[26] 科伊德，S。；黄，X。；Link，K。；Koide，A。；Bu，Z。；Engelman，D.M.，《无疏水芯单层β板的设计》，《自然》，403456-460（2000）
[27] Konieczny，L。；Brylinski，M。；Roterman，I.，基于高斯函数的蛋白质疏水性密度模型，《硅生物学》。，6、1-2、15-22（2006年）
[28] Konieczny，L。；Roterman-Konieczna，I.，《结论》（Roterman-Conieczna、Irena，《硅胶中的蛋白质折叠》（2012），Woodhead Publishing:Woodhead-Publishing Oxford，Cambridge，Philadelphia，New Dehli），191-201年
[29] Kullback，S。；Leibler，R.A.，《信息与充分性》，《数学年鉴》。《统计》，22，79-86（1951）·Zbl 0042.38403号
[30] Laskowski，R.A.，《PDBsum new things》，《核酸研究》，37，D355-D359（2009）
[31] 拉扎尔，G.A。；Handel，T.M.，《疏水性核心包装和蛋白质设计》，Curr。操作。化学。生物学，2675-679（1998）
[32] Leahy，D.J。；Hendrickson，W.A。；奥基尔，I。；Erickson，H.P.，通过硒代亚砜蛋白的MAD分析分期tenascin中纤维连接蛋白III型结构域的结构，《科学》，258987-991（1992）
[33] Levitt，M.，用于快速模拟蛋白质折叠的蛋白质构象的简化表示，J.Mol.Biol。，104, 59-107 (1976)
[34] 李，P。；罗伯茨，B.P。；查克拉沃蒂，D.K。；Merz，K.M.，显式溶剂中+2金属阳离子的粒子网格兼容Lennard-Jones参数的合理设计，J.Chem。理论计算。，9, 6, 2733-2748 (2013)
[35] 刘，Y。；Palmer，J.C。；Panagiotopoulos，A.Z。；Debenedetti，P.G.，《ST2水中的液-液转变》，《化学杂志》。物理。，137, 21, 214505 (2012)
[36] 卢，H。；Schulten，K.，titin免疫球蛋白结构域强制诱导去折叠的关键事件，Biophys。J.，79，51-65（2000年）
[37] Marchewka，D。；尤尔科夫斯基，W。；巴纳赫，M。；Roterman，I.，蛋白质结合界面的预测，（Roterman-Konieczna，Irena，配体结合位点和蛋白质-蛋白质相互作用区域的识别，2013（2013），Springer），105-134
[38] Mizuguchi，M。；Hayashi，A。；竹内，M。；M.多巴什。；Mori，Y。；筱田，H。；T.利泽瓦。；勒穆拉，M。；Kawano，K.，通过截断50-N末端氨基酸展开和聚集转甲状腺素，蛋白质，72，261-269（2008）
[39] 缪勒，C.W。；雷伊，F.A。；Sodeoka，M。；Verdine，G.L。；Harrison，S.C.，与DNA结合的NF-κB p50同源二聚体的结构，《自然》，373，311-317（1995）
[40] Nelson，E。；Grishin，N.，《成核生长模型揭示的黄曲霉毒素折叠家族中折叠的替代途径》，J.Mol.Biol。，358, 646-653 (2006)
[41] OéNuallain，B。；艾伦。；犬舍，S.J。；韦斯，D.T。；所罗门，A。；Wall，J.S.，非天然和纤维免疫球蛋白轻链常见构象表位的定位，生物化学，46，1240-1247（2007）
[42] 奥伦戈，C.A。；Michie，A.D。；琼斯，S。；琼斯·D·T。；Swindells，M.B。；Thornton，J.M.，CATH-蛋白质结构域的层次分类，结构，51093-1109（1997）
[43] Perrakis，A。；图斯，I。；Dauter，Z。；奥本海姆，A.B。；切特，I。；威尔逊，K.S。；Vorgias，C.E.，细菌几丁质酶在2.3 a分辨率下的晶体结构，结构，2119-1180（1994）
[44] Piekarska，B。；Drozd，A。；Konieczny，L。；克罗尔，M。；尤尔科夫斯基，W。；罗特曼，I。；Spólnik，P。；Stopa，B。；Rybarska，J.，抗体与抗原结合后远距离结构变化的间接产生，化学。生物药物。设计。，68, 5, 276-283 (2006)
[45] 北卡罗来纳州普鲁多姆。；Chomilier，J.，《蛋白质折叠核心的预测：免疫球蛋白折叠的应用》，Biochimie，91，1465-1474（2009）
[46] Rico，F。；Gonzales，L。；卡苏索，I。；Puig-Vidal，M。；Scheuring，S.，《高速力谱学以分子动力学模拟的速度展现titin》，《科学》，342741-743（2013）
[47] 罗特曼，I。；Konieczny，L。；尤尔科夫斯基，W。；Prymula，K。；Banach，M.，描述快速折叠蛋白质结构的两个中间模型，J.Theor。生物学，283，60-70（2011）·Zbl 1397.92536号
[48] Ryu，东南部。；Choi，H-J。；Kwon，K-S。；Lee，K.N。；Yu，M-H，丝氨酸蛋白酶抑制剂疏水核心和柔性反应环中的本地菌株：2.7°未分离α_1-抗胰蛋白酶的晶体结构，结构，41181-1192（1996）
[49] 萨拉，J。；Guárdia，E。；Masia，M.，《带静电阻尼的极化点偶极子方法：在模型系统上的实现》，《化学杂志》。物理。，33, 23, 234101 (2010)
[50] 瑟克，T.W。；摩尔，S。；Brown，E.F.，《经典水模型中的导热特性》，化学杂志。物理。，138, 6, 064505 (2013)
[51] 斯特朗，R.K。；坎贝尔，R。；罗斯·D·R。；佩茨科，G.A。；沙龙，J。；Margolies，M.N.，小鼠抗对偶氮苯胂酸Fab 36-71的三维结构。1.X射线晶体学、定点突变和用半抗原模拟复合物，生物化学，30，3739-3748（1991）
[52] 苏，S.W。；Bhat，T.N。；纳维亚，文学硕士。；科恩，G.H。；Rao，D.N。；Rudikoff，S。；Davies，D.R.，《半乳糖结合免疫球蛋白Fab J539：2.6-A分辨率的X射线衍射研究》，《蛋白质》，174-80（1986）
[53] 沃尔，J。；谢尔，M。；墨菲，C。；Hrncic，R。；史蒂文斯，F.J。；Solomon，A.，人类λ6轻链的热力学不稳定性：与纤维生成性的关系，生物化学，38，14101-14108（1999）
[54] Yang，H.等人。；焦，X。；Li，S.，《疏水性核-亲水性壳结构催化剂：提高水中反应速率的一般策略》，《化学》。社区。，48, 11217-11219 (2012)
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