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Kim、Deok-Soo;Seo、Jeongyeon;金，东古克;赵永松;Ryu、Joonghyun

用于分子结构分析的β-形状和β-络合物。 （英语） Zbl 1165.82304号

Gavrilova，Marina（编辑），广义Voronoi图。基于几何的计算智能方法。柏林：施普林格出版社（ISBN 978-3-540-85125-7/hbk）。计算智能研究158，47-66（2008）。
摘要：粒子之间的拓扑结构在许多应用中经常扮演核心角色。粒子系统的一个新兴应用领域是分子结构分析，因为分子的形态被认为是决定分子功能的最重要因素之一。
为了理解分子的形态，人们广泛研究了各种计算方法，如分子中原子中心的Voronoi图、权重与原子半径相关的加权点的功率图等。为了提高效率，可以使用类似于α的结构-形状或加权α形状已被开发出来，并经常用于分子形态的系统分析。然而，最近的研究表明，对于具有多聚球形原子的分子，α形状和加权α形状缺乏对欧几里德距离的保真度。
关于整个系列，请参见[Zbl 1151.52001号].

MSC公司：

82B21型 平衡统计力学中产生的连续统模型（粒子系统等）
65D18天 计算机图形、图像分析和计算几何的数值方面
81V55型 分子物理学
68单位05 计算机图形；计算几何（数字和算法方面）
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\textit{D.-S.Kim}等人，研究计算。智力。158、47-66（2008年；Zbl 1165.82304）
全文： 内政部

参考文献：

[1] 伯纳尔，J.D。；Finney，J.L.，《随机封闭硬球模型ii》。硬球随机堆积的几何学，法拉第学会讨论，43，62-69（1967）·doi:10.1039/df9674300062
[2] Richards，F.M.，《蛋白质结构的解释：总体积、基团体积分布和堆积密度》，《分子生物学杂志》，82，1-14（1974）·doi:10.1016/0022-2836（74）90570-1
[3] Zimmer，R。；Wöhler，M。；Thiele，R.，基于Voronoi接触的蛋白质折叠识别新评分方案，生物信息学，14，3，295-308（1998）·doi:10.1093/bioinformatics/14.3.295
[4] 安吉洛夫，B。；萨多克，J.F。；朱利安，R。；Soyer，A。；莫农，J.-P。；Chomilier，J.，非原子溶剂驱动的蛋白质Voronoi镶嵌：分析蛋白质折叠的开放工具，蛋白质：结构、功能和遗传学，49，4，446-456（2002）·doi:10.1002/port.10220
[5] 蔡，J。；泰勒，R。；乔提亚，C。；Gerstein，M.，《蛋白质的堆积密度：标准半径和体积》，《分子生物学杂志》。，290, 253-266 (1999) ·doi:10.1006/jmbi.1999.2829
[6] 庞蒂乌斯，J。；J.Richelle。；Wodak，S.J.，作为蛋白质晶体结构质量测量的标准原子体积偏差，《分子生物学杂志》，264，1，121-136（1996）·doi:10.1006/jmbi.1996.0628
[7] 杜普伊斯，F。；萨多克，J.-F。；Mornon，J.P.，通过Voronoi细分进行蛋白质二级结构分配，《蛋白质：结构、功能和生物信息学》，55，519-528（2004）·doi:10.1002/port.10566
[8] Gellatly，B.J。；Finney，J.L.，蛋白质体积的计算：Voronoi程序的替代方法，分子生物学杂志，161，2305-322（1982）·doi:10.1016/0022-2836（82）90155-3
[9] Aurenhammer，F.，《功率图：属性、算法和应用》，SIAM计算杂志，16，78-96（1987）·Zbl 0616.52007号 ·数字对象标识代码：10.1137/0216006
[10] Wernisch，L。；亨廷，M。；Wodak，S.J.，通过图形启发式识别蛋白质的结构域，蛋白质：结构、功能和遗传学，35，338-352（1999）·doi:10.1002/（SICI）1097-0134（19990515）35:3<338:：AID-PROT8>3.0.CO；2-I型
[11] McConkey，B.J。；索博列夫，V。；Edelman，M.，使用受限Voronoi程序量化蛋白质表面、体积和原子-原子接触，生物信息学，18，10，1365-1373（2002）·doi:10.1093/bioinformatics/18.10.1365
[12] Gong，S.、Park，C.、Choi，H.、Ko，J.、Jang，I.、Lee，J.，Bolser，D.M.、Oh，D.：蛋白质域相互作用接口数据库：Interpare。BMC生物信息学6（207）（2005）
[13] 萨多克，J.F。；朱利安，R。；Rivier，N.，《拉盖尔多面体分解：蛋白质折叠的应用》，欧洲物理杂志B，33，355-363（2003）·doi:10.1140/epjb/e2003-00176-5
[14] Edelsbrunner，H。；柯克帕特里克·D·G。；Seidel，R.，《关于平面上一组点的形状》，IEEE信息理论汇刊，IT-29，4，551-559（1983）·Zbl 0512.52001 ·doi:10.1109/TIT.1983.1056714号
[15] Edelsbrunner，H。；Mücke，E.P.，《三维α形状》，《美国计算机学会图形学报》，第13期，第1期，第43-72页（1994年）·Zbl 0806.68107号 ·数字对象标识代码：10.1145/174462.156635
[16] Edelsbrunner，H.：加权阿尔法形状。伊利诺伊大学厄本那-香槟分校计算机科学系UIUCDCS-R-92-1760技术报告（1992年）
[17] Kim，D.S。；Seo，J。；Kim，D。；Ryu，J。；Cho，C.H.，《三维贝塔形状》，计算机辅助设计，38，11，1179-1191（2006）·doi:10.1016/j.cad.2006.07.002
[18] Kim，D.S。；Cho，C.H。；Kim，D。；Cho，Y.，基于Voronoi原子图的β形状蛋白质对接位点识别，计算机辅助设计，38，5，431-443（2006）·doi:10.1016/j.cad.2005.11.008
[19] Ryu，J。；帕克，R。；Kim，D.-S.，通过β形状在蛋白质上的分子表面，计算机辅助设计，39，12，1042-1057（2007）·doi:10.1016/j.cad.2006.10.008
[20] Seo，J.、Cho，Y.、Kim，D.、Kim、D.S.：通过准三角形处理三维β-复数和β-形状的有效算法。收录于：美国机械工程师协会固体和物理建模研讨会论文集，第323-328页（2007年）
[21] Goede，A。；Preissner，R。；Frömmel，C.，Voronoi cell:原子间空间分配的新方法：消除原子体积计算中可避免的错误，计算化学杂志，18，9，1113-1123（1997）·doi:10.1002/（SICI）1096-987X（19970715）18:9<1113:：AID-JCC1>3.0.CO；2-U型
[22] Poupon，A.，《蛋白质结构和相互作用研究中的Voronoi和Voronoi-相关细分》，《结构生物学的当前观点》，14，233-241（2004）·doi:10.1016/j.sbi.2004.03.010
[23] Hopfinger，A.J.，《大分子构象性质》（1973），伦敦：学术出版社，伦敦
[24] Connolly，M.L.，分析分子表面计算，应用晶体学杂志，16548-558（1983）·doi:10.1107/S0021889883010985
[25] Connolly，M.L.，蛋白质和核酸的溶剂可及表面，《科学》，221709-713（1983）·doi:10.1126/science.6879170
[26] （RCSB蛋白质数据库主页），网址：http://www.rcsb.org/pdb/
[27] Kim，D.S。；Cho，Y。；Kim，D.，《三维球的欧几里德-沃罗诺伊图及其通过追踪边的计算》，《计算机辅助设计》，37，13，1412-1424（2005）·Zbl 1206.65092号 ·doi:10.1016/j.cad.2005.02.013
[28] Kim，D.S.、Cho，Y.、Kim，D.、Cho、C.H.：使用欧几里德-沃罗尼原子图进行蛋白质结构分析。摘自：生物识别技术国际研讨会论文集（BT 2004），第125-129页（2004）
[29] Kim，D.S.、Cho，Y.、Kim，D.、Kim、S.、Bhak，J.、Lee，S.H.：三维球体的欧几里德-沃罗诺图及其在蛋白质结构分析中的应用。摘自：第一届科学与工程Voronoi图国际研讨会论文集（VD 2004），第137-144页（2004）·Zbl 1104.68123号
[30] Kim，D.S。；Kim，D。；Cho，Y。；Sugihara，K.，《三维准三角形和世界间数据结构》，计算机辅助设计，38，7，808-819（2006）·doi:10.1016/j.cad.2006.04.008
[31] Cho，Y。；Kim，D。；Kim，D.S.，三维球体Voronoi图的拓扑表示，国际CAD/CAM杂志，5，1，59-68（2005）
[32] Seo，J。；Kim，D。；Cho，C.H.（赵建海）。；Kim，D.S。；加夫里洛娃，M.L。；O.Gervasi。；库马尔，V。；Tan，C.J.K。；Taniar，D。；拉加纳，A。；Mun，Y。；Choo，H.，蛋白质结构分析用原子沃罗诺伊图的β形状，计算科学及其应用-ICCSA 2006，101-110（2006），海德堡：斯普林格，海德伯格·兹比尔1162.68766 ·doi:10.1007/111751540_12
[33] Lee，B。；Richards，F.M.，《蛋白质结构的解释：静态可及性的估计》，《分子生物学杂志》，55，379-400（1971）·doi:10.1016/0022-2836（71）90324-X
[34] Richards，F.M.，《面积、体积、包装和蛋白质结构》，《生物物理和生物工程年度评论》，第6期，第151-176页（1977年）·doi:10.1146/annurev.bb.06.060177.001055
[35] Ryu，J.、Park，R.、Cho，Y.、Seo，J.和Kim，D.S.：基于β形状的分子混合表面计算。摘自：第四届科学与工程Voronoi图国际研讨会论文集（ISVD 2007），第189-198页（2007）
[36] 巴贾杰，C.L。；帕斯库奇，V。；沙米尔。；霍尔特·R·J。；Netravali，A.N.，分子表面的动态维护和可视化，离散应用数学，127，1，23-51（2003）·Zbl 1047.92051号 ·doi:10.1016/S0166-218X（02）00283-4
[37] Parsons，D.，Canny，J.：分子生物学和机器人学中的几何问题。摘自：《第二届分子生物学智能系统国际会议论文集》，美国加利福尼亚州斯坦福大学，第322-330页（1994）
[38] 肖切特，B.K。；Kunts，I.D.，蛋白质对接和互补，分子生物学杂志，221327-346（1991）·doi:10.1016/0022-2836（91）80222-G
[39] Edelsbrunner，H。；马塞洛。；Liang，J.，《关于大分子口袋的定义和构造》，《离散应用数学》，88，83-102（1998）·Zbl 0928.68113号 ·doi:10.1016/S0166-218X（98）00067-5
[40] 海菲茨，A。；Eisenstein，M.，分子表面局部形状修饰对刚性蛋白质-蛋白质对接的影响，蛋白质工程，16，3，179-185（2003）·doi:10.1093/proeng/gzg021
[41] 梁，J。；Edelsbrunner，H。；傅，P。；Sudhakar，P.V。；Subramaniam，S.，《大分子的分析形状计算：II。蛋白质中无法进入的空腔，蛋白质类：结构、功能和遗传学，33，18-29（1998）·doi:10.1002/（SICI）1097-0134（19981001）33:1<18:：AID-PROT2>3.0.CO；2-H型
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