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蛋白质折叠识别的非对称双体评分函数;两种氨基酸的次近邻。 (英文) Zbl 1121.82383号

小结:通常用于识别蛋白质天然折叠的两体评分(能量)功能是宫泽-杰尼根(MJ)配对压缩功能。MJ函数中两个氨基酸之间的配对控制参数是对称的,即在构建评分参数时忽略了氨基酸序列沿蛋白质骨架的方向顺序。在这里,我们报告了我们通过感知器学习和蛋白质线程成功构建了一个非对称的双体评分函数,捕获了氨基酸序列的方向顺序。我们考虑了由两个连续的肽键分开的两对相邻氨基酸,它们具有从蛋白质的N端到C端的主链方向性。我们还考虑了蛋白质结构中氨基酸的局部环境特征,如二级结构和疏水性(溶剂化)。得分是这两个相邻氨基酸与其当地环境定向排列的相应倾向。由此产生的评分函数同时识别了1006个蛋白质的自然折叠,覆盖了所有具有代表性的蛋白质,其中同源性小于30%。通过对新的382个同源性低于90%的不同蛋白质进行穿线测试,验证了该评分函数的质量,这意味着识别364个(95.3%)蛋白质的天然折叠的成功率很高。这表明了通过感知器学习和蛋白质线程设计蛋白质评分函数用于蛋白质折叠识别的可行性。

MSC公司:

82D60型 聚合物统计力学
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参考文献:

[1] Fersht A.,《蛋白质科学的结构和机制:酶催化和蛋白质折叠指南》(1999年)
[2] DOI:10.1126/科学.181.4096.223·doi:10.1126/science.181.4096.223
[3] 内政部:10.1126/science.7886447·doi:10.1126/science.7886447
[4] 内政部:10.1038/35011000·doi:10.1038/35011000
[5] DOI:10.1038/nature01428·doi:10.1038/nature01428
[6] DOI:10.1126/科学.1853201·doi:10.122/科学1853201
[7] 内政部:10.1073/pnas.241133698·doi:10.1073/pnas.241133698
[8] DOI:10.1103/PhysRevLett.82.656·doi:10.1103/PhysRevLett.82.656
[9] DOI:10.1103/PhysRevLett.91.258102·doi:10.1103/PhysRevLett.91.258102
[10] 内政部:10.1073/pnas.040573597·doi:10.1073/pnas.040573597
[11] 内政部:10.1126/science.246.4928.371·doi:10.1126/science.246.4928.371
[12] 内政部:10.1073/第89页,第9.9029页·doi:10.1073/第89页,第9.9029页
[13] 数字对象标识码:10.1110/ps.9.4812·数字对象标识代码:10.1110/ps.9.4812
[14] 内政部:10.1016/0022-2836(71)90324-X·doi:10.1016/0022-2836(71)90324-X
[15] 内政部:10.1002/jmr.300080603·doi:10.1002/jmr.300080603
[16] 内政部:10.1126/science.273.5275.595·doi:10.1126/science.273.5275.595
[17] 内政部:10.1088/0305-4470/10/013·doi:10.1088/0305-4470/20/11/013
[18] 内政部:10.1103/PhysRevLett.80.5683·doi:10.1103/PhysRevLett.80.5683
[19] DOI:10.1103/PhysRevLett.77.1901·doi:10.1103/PhysRevLett.77.1901
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