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安东尼奥·穆切里诺;苏珊·科斯坦蒂尼;丹妮拉·迪·塞拉菲诺;马尔科·达帕佐;安杰洛·法奇亚诺;乔瓦尼·科隆纳

通过计算反向折叠实验了解拓扑结构在蛋白质折叠中的作用。 （英语） Zbl 1159.92020年9月

计算。生物化学。 32，第4233-239号（2008年）.
摘要：最近的研究表明，蛋白质折叠应该作为一个复杂系统的涌现属性重新审视，自然界只允许极少数的折叠，这些折叠似乎受到几何属性的强烈影响。我们探索了这一新观点的基本原理，并展示了如何从简单的几何考虑出发获得螺旋蛋白构象。通过计算求解仅考虑全α蛋白拓扑特征的主干模型，我们生成了由65个点组成的C-α痕迹的大型数据集。然后，我们利用PDB中四种小球状全α蛋白的晶体结构相关序列构建了相应的三级结构，并对其结构和能量特性进行了分析。通过这种方法，我们获得了四组填充不足的结构，它们与实验PDB结构的典型构象状态相当相似。
这些结果表明，我们的计算方法可以捕获所有α蛋白的自然拓扑结构；此外，它在不受侧链影响的情况下生成主干折叠，并使用蛋白质序列在生成的折叠中选择特定折叠。这与最近的观点一致，即主链在蛋白质折叠过程中起着重要作用，氨基酸序列在有限的折叠总数内选择自己的折叠。

MSC公司：

92C40型 生物化学、分子生物学
92-08 生物问题的计算方法

关键词：

全α蛋白;蛋白质折叠;计算方法;全局优化模型

软件：

PROCHECK检查
PDF格式BibTeX公司 XML格式引用
\textit{A.Mucherino}等人，《计算》。生物化学。32，第4号，233--239（2008；Zbl 1159.92020）
全文： 内政部

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