Kozyrev，S.V.公司。 蛋白质片段和统计势模型。 （英语） Zbl 1383.92059号 \（p\）-Adic数超声分析。申请。 8，第4期，325-337（2016）. 摘要：我们讨论了一个蛋白质构象模型，其中的构象是来自一些小集合的短片段的组合。对于这些片段，我们考虑成对出现的频率分布（氨基酸序列，构象），在序列和构象空间中的一些球上平均。由于蛋白质片段构象集的e-熵较小，因此可以估计这些频率。我们考虑描述上述发生频率的蛋白质片段的统计势，并讨论自由能等于片段统计势之和的蛋白质自由能模型。我们还考虑了片段接触对蛋白质构象能量的贡献，以及一些更大的蛋白质片段层次集合的统计势的贡献。这组片段是使用短片段出现频率的分布构建的。我们讨论应用程序从蛋白质的一级结构预测蛋白质的天然构象和描述蛋白质的动力学。考虑到蛋白质片段的统计潜力，对结构比对进行了修改，并讨论了其在蛋白质穿线过程中的应用。 引用于1文件 MSC公司： 92D20型 蛋白质序列，DNA序列 62页第10页 统计学在生物学和医学中的应用；元分析 关键词：蛋白质片段;统计势;蛋白质的层次模型 软件：达奇 PDF格式BibTeX公司 XML格式引用 \textit{S.V.Kozyrev}，\（p\）-Adic数字超声分析。申请。8，第4号，325--337（2016；Zbl 1383.92059） 全文： DOI程序 arXiv公司 参考文献： [1] M.Mezard、G.Parisi和M.Virasoro，《自旋类理论及其以外》（世界科学，新加坡，1987年）·Zbl 0992.82500号 [2] A.V.Finkelstein和O.B.Ptitsyn，蛋白质物理学。《演讲教程》（学术出版社，爱思唯尔科学出版社，2002年）。 [3] D.J.Rigden（编辑），《从蛋白质结构到生物信息学功能》（Springer，2009）。 ·doi:10.1007/978-14020-9058-5 [4] A.余。Grosberg和A.R.Khokhlov，《大分子：这里、那里和任何地方》。第二版（世界科学出版社，2010年）。 ·doi:10.142/7199 [5] R.Unger、D.Harel、S.Wherland和J.L.Sussman，“分析和预测蛋白质结构的3D构建块方法”，《蛋白质：结构》。功能。遗传学。5, 355-373 (1989). ·doi:10.1002/port.340050410 [6] C.Micheletti、F.Seno和A.Maritan，“蛋白质中的反复低聚物：在自动折叠和设计研究中协调准确和简洁骨架表示的最佳方案”，《蛋白质：结构》。功能。遗传学。40, 662-674 (2000). ·doi:10.1002/1097-0134（20000901）40:4<662:：AID-PROT90>3.0.CO；2楼 [7] A.G.de Brevern、C.Etchebest和S.Hazout，“根据蛋白质块预测主干结构的贝叶斯概率方法”，《蛋白质：结构》。功能。遗传学。41, 271-287 (2000). ·doi:10.1002/1097-0134（20001115）41:3<271:：AID-PROT10>3.0.CO；2-Z型 [8] R.Karchin、M.Cline、Y.Mandel-Gutfreund和K.Karplus，“使用预测的局部结构进行褶皱识别的HiddenMarkov模型：主干几何的字母表”，《蛋白质：结构》。功能。遗传学。51, 504-514 (2003). ·doi:10.1002/port.10369 [9] R.Kolodny、P.Koehl、L.Guibas和M.Levitt，“蛋白质片段的小库准确模拟了天然蛋白质结构”，《分子生物学杂志》。323, 297-307 (2002). ·doi:10.1016/S0022-2836（02）00942-7 [10] A.T.Jones和S.Thirup，“在蛋白质模型构建和结晶学中使用已知的子结构”，EMBO J.5，819-822（1986）。 [11] M.J.Rooman、J.I.Kocher和S.J.Wodak，“从氨基酸序列中提取折叠信息：在没有三级相互作用的情况下准确预测具有优先构象的蛋白质区域”，《生物化学》31，10226-10238（1992）。 ·doi:10.1021/bi00157a009 [12] K.T.Simons、Ch.Kooperberg、E.Huang和D.Baker，“使用模拟退火和贝叶斯评分函数从具有相似局部序列的片段中组装蛋白质三级结构”，《分子生物学杂志》。268, 209-225 (1997). ·文件编号：10.1006/jmbi.1997.0959 [13] A.N.Nekrasov，“蛋白质序列的熵：一种积分方法”，J.Biom。结构。动态。20 (1), 87-92 (2002). ·doi:10.1080/07391102.2002.10506825 [14] A.N.Nekrasov，“蛋白质序列信息结构分析：分析蛋白质结构域组织的新方法”，J.Biom。结构。动态。21 (5), 615-624, (2004). ·doi:10.1080/07391102.2004.10506952 [15] Nekrasov，A.N。；阿纳什基纳，A.A。；Zinchenko，A.I.，蛋白质结构组织的新范式（2013） [16] S.V.Kozyrev和I.V.Volovich，“聚合物二级结构的五元晶格模型”，Physica A 393，86-95（2014）；[arXiv:1206.4424]·Zbl 1395.82273号 ·doi:10.1016/j.physa.2013.09.020 [17] A.余。Grosberg，S.K.Nechaev和E.I.Shakhnovich，“拓扑约束在大分子坍塌动力学中的作用”，《物理学杂志》。法国49，2095-2100（1988）。 ·doi:10.1051/jphys:0198800490120209500 [18] P.A.Pevzner，《计算分子生物学：算法方法》（麻省理工学院出版社，马萨诸塞州剑桥，2001年）·Zbl 0972.92011号 [19] A.N.Kolmogorov和V.M.Tikhomirov，“函数空间中集合的e-熵和e-容量”，Uspekhi Math。（俄罗斯数学调查）14:2（86），3-86（1959）·Zbl 0090.33503号 [20] S.Miyazawa和R.Jernigan，“从蛋白质晶体结构估算有效的界面接触能：准化学近似”，《大分子》18，534-552（1985）。 ·doi:10.1021/ma00145a039 [21] S.V.Kozyrev，“崎岖地形下能量和超计量扩散的动力学”，《p-Adic数超计量分析》。申请。2 (2), 122-132 (2010). ·Zbl 1253.82040号 ·doi:10.1134/S2070046610020044 [22] G.E.Hinton和R.R.Salakhutdinov，“用神经网络降低数据的维数”，《科学》313504-507（2006）·兹比尔1226.68083 ·doi:10.1126/science.1127647 [23] Y.Bengio，“学习人工智能的深层架构”，《机器学习的基础和趋势》，2（1），（2009）·Zbl 1192.68503号 [24] V.A.Avetisov、V.A.Ivanov、D.A.Meshkov和S.K.Nechaev，“分形球作为分子机器”，JETP Lett。98 (4), 242-246 (2013). ·doi:10.1134/S0021364013170025 [25] V.A.Avetisov、V.A.Ivanov、D.A.Meshkov和S.K.Nechaev，“分形球：人工分子机器的新方法”，《生物物理学》。J.107，2361-2368（2014）。 ·doi:10.1016/j.bpj.2014.019 [26] J.Smrek和A.Y.Grosberg，“一个新的空间填充曲线家族与真核生物染色体构象的关系”，Physica A 3926375-6388（2013）·Zbl 1395.92115号 ·doi:10.1016/j.physa.2013.08.014 [27] Y.Togashi和A.S.Mikhailov，“弹性网络中的非线性松弛动力学和分子机器的设计原理”，Proc。国家。阿卡德。科学。美国104，8697-8702（2007）·Zbl 1254.93116号 ·doi:10.1073/pnas.0702950104 此参考列表基于出版商或数字数学图书馆提供的信息。其项与zbMATH标识符进行启发式匹配，可能包含数据转换错误。在某些情况下，zbMATH Open的数据对这些数据进行了补充/增强。这试图尽可能准确地反映原始论文中列出的参考文献，而不要求完整或完全匹配。