结构亮点
功能
GLT10_胡曼催化O-连接低聚糖生物合成中的初始反应,将N-乙酰-D-半乳糖胺残基转移到蛋白质受体上的丝氨酸或苏氨酸残基。对Muc5Ac和EA2肽底物具有活性。
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PubMed出版物摘要
粘蛋白型O-聚糖是参与分化和恶性转化的重要碳水化合物链。O-聚糖的生物合成由N-乙酰氨基半乳糖(GalNAc)的转移启动,该转移由UDP-GalNAc:多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶(pp-GalNAc-Ts)催化。在这里,我们展示了pp-GalNAc-T10同工酶的晶体结构,该同工酶对糖基化肽具有特异性,与水解供体底物UDP-GalNAc复合,与GalNAc-丝氨酸复合。与非复性pp-GalNAc-T1的结构比较表明,供体-底物结合时,催化中心附近的两个环发生了实质性构象变化,并且催化域和凝集素域之间的不同域间排列形成了受体底物的狭缝。凝集素β亚结构域上催化中心和碳水化合物结合位点之间的距离影响GalNAc糖基化肽底物上GalNAc-糖基化的位置。一种嵌合酶,其中pp-GalNAc-T10的两个结构域通过pp-GalNAc-T1的连接子连接,获得对非糖基化受体的活性,确定了在不同同工酶中产生不同受体特异性以产生广泛O-聚糖的潜在机制。
人类UDP-GalNAc碳水化合物转移活性的结构基础:多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶(pp-GalNAc-T10)。,Kubota T、Shiba T、Sugioka S、Furukawa S、Sawaki H、Kato R、Wakatsuki S、Narimatsu H J分子生物学。2006年6月9日;359(3):708-27. Epub 2006年4月19日。PMID:16650853[1]
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- ↑Kubota T、Shiba T、Sugioka S、Furukawa S、Sawaki H、Kato R、Wakatsuki S、Narimatsu H。人类UDP-GalNAc碳水化合物转移活性的结构基础:多肽α-N-乙酰氨基半乳糖基转移酶(pp-GalNAc-T10)。分子生物学杂志。2006年6月9日;359(3):708-27. Epub 2006年4月19日。PMID:16650853数字对象标识:2016年10月10日/j.jmb.2006.03.061