结构亮点
功能
PPP5_胡曼可能在RNA生物发生和/或有丝分裂的调节中发挥作用。在体外,去磷酸化骨骼肌磷酸化酶和组蛋白H1的丝氨酸残基。
进化保护
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PubMed出版物摘要
蛋白磷酸酶5(Ppp5)是通过四肽重复序列(TPR)结构域与Hsp90伴侣结合的几种蛋白质之一。我们报道了Ppp5的TPR结构域与Hsp90的C末端五肽的络合物的溶液结构。这种结构具有肽结合的“双羧酸钳”机制,首次见于与Hsp90和Hsp70肽的Hop-TPR结构域复合物中。然而,核磁共振数据显示,Ppp5钳是高度动态的,并且在整个复合物中有多种肽类结合和迁移模式。虽然这种相互作用具有很高的亲和力,但在肽和Ppp5-TPR结构域之间发现的持久接触相对较少,因此解释了其在体内结合Hsp70和Hsp90时的混杂性。我们考虑了这种动态结构对Ppp5自身抑制缓解机制以及TPR介导的其他蛋白质对Hsp90的识别机制的可能影响。
蛋白磷酸酶5与Hsp90在TPR域介导的相互作用中的构象多样性,Cliff MJ,Harris R,Barford D,Ladbury JE,Williams MA Structure。2006年3月;14(3):415-26. PMID:16531226[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
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- ↑Cliff MJ、Harris R、Barford D、Ladbury JE、Williams MA。蛋白质磷酸酶5与Hsp90在TPR域介导的相互作用中的构象多样性。结构。2006年3月;14(3):415-26. PMID:16531226数字对象标识:2016年10月10日/j.str.2005.12.009