结构亮点
功能
MMP1_人类I型、II型和III型胶原蛋白在螺旋结构域的一个位置分裂。还可裂解VII型和X型胶原蛋白。如果感染HIV,可相互作用并裂解分泌的病毒Tat蛋白,从而降低神经元Tat介导的神经毒性。[1]
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PubMed出版物摘要
人成纤维细胞胶原酶(MMP-1)无抑制剂催化片段是基质金属蛋白酶家族成员之一,其蛋白质含量为18.7kDa,利用三维异核核磁共振波谱测定了其高分辨率溶液结构。通过混合距离几何模拟退火,使用总共3333个实验NMR约束,计算了总共30个结构,包括2409个近似的质子间距离约束、42个主链氢键的84个距离约束、426个扭转角约束、125个3JNHα约束、153个Cα约束、,和136 Cβ约束。残基7-137和145-163的30个结构的平均配位的原子均方根分布对于主链原子为0.42+/-0.04A,对于所有原子为0.80+/-0.04A,对于除无序侧链之外的所有原子为0.50+/-0.03A。MMP-1的整体结构由β片组成,β片由五条平行和反平行排列的β链和三条α螺旋组成。无抑制剂MMP-1的NMR结构与1.56 A分辨率X射线结构的最佳叠加,由Spurlino等人完成[Spurlino,J.C.,Smallwood,A.M.,Carlton,D.D.,Banks,T.M.,Vavra,K.J.,Johnson,J.S.,Cook,E.R.,Falvo,J.,and Wahl,R.C.等人(1994)《蛋白质:结构,功能,遗传学》19,98-109]与羟肟酸盐抑制剂络合后,主链原子均方根误差为1.22 a。NMR和X射线结构之间的大部分差异发生在MMP-1活性位点附近。这包括残基138-144的流动性增加和Ca(2+)环(残基74-80)的置换。侧链扭转角存在明显差异,尤其是N80的chi 1在核磁共振结构中为-60度,而在X射线中为180度。这导致N80的侧链占据并部分阻断对MMP-1活性位点的访问。
多维核磁共振测定人成纤维细胞胶原酶无抑制剂催化片段的高分辨率溶液结构。,Moy FJ、Chanda PK、Cosmi S、Pisano MR、Urbano C、Wilhelm J、Powers R生化。1998年2月10日;37(6):1495-504. PMID:9484219[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Desrochers PE,Jeffrey JJ,Weiss SJ。间质胶原酶(基质金属蛋白酶-1)表达蛇蛋白酶活性。临床投资杂志。1991年6月;87(6):2258-65. PMID:1645757数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1172/JCI115262
- ↑Moy FJ、Chanda PK、Cosmi S、Pisano MR、Urbano C、Wilhelm J、Powers R.通过多维核磁共振测定人成纤维细胞胶原酶无抑制剂催化片段的高分辨率溶液结构。生物化学。1998年2月10日;37(6):1495-504. PMID:9484219数字对象标识:10.1021/bi972181瓦