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PubMed出版物摘要

背景：ERp29是一种广泛表达的大鼠内质网蛋白，在哺乳动物中保存。折叠预测表明存在与人类蛋白二硫键异构酶（PDI）的a结构域同源的硫氧还蛋白样结构域和与P5样PDI的C末端结构域相似的螺旋结构域。由于ERp29缺乏PDI氧化还原活性所必需的双半胱氨酸基序，因此建议它在与PDI伴侣功能相关的蛋白质成熟和/或分泌中发挥作用。ERp29自结合成51 kDa二聚体和更高级的低聚物。结果：核磁共振波谱测定的N端和C端结构域的三维结构证实了N端结构域中的硫氧还蛋白折叠，并产生了C端结构区的新型全螺旋折叠。对全长蛋白的研究表明，这两个结构域之间存在一个短而灵活的连接子，N末端结构域的同聚体化，以及形成更高分子量低聚物的相互作用位点。钆基弛豫剂是一种通过核磁共振鉴定大分子界面的灵敏工具。结论：ERp29是第一个确定所有结构域结构的真核PDI相关蛋白。此外，还建立了全长蛋白及其结合状态的实验模型。这是第一个发现硫氧还蛋白折叠起特定同二聚体模块作用的蛋白质示例，没有共价键或通过其他结构域支持相互作用。与ERp29相似的同二聚体模块也可能存在于同二聚物人类PDI中。

硫氧还蛋白折叠作为推测伴侣ERp29中的同二聚体模块：51kDa二聚体结构域的NMR结构和实验模型。，Liepinsh E、Baryshev M、Sharipo A、Ingelman-Sundberg M、Otting G、Mkrtchian S Structure。2001年6月；9(6):457-71. 项目管理标识号：11435111^[1]

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