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我们提出了荚膜酸杆菌糖苷水解酶家族79β-葡糖醛酸酶的第一个结构，它既是β-D-葡糖醛酸（GlcA）的产物复合物，也是其捕获的共价2-氟葡糖醛酸中间体。这种酶由一个催化（β/α）（8）-桶结构域和一个具有未知功能的不规则希腊基序的β-结构域组成。该酶具有β-葡萄糖醛酸酶活性和微量的β-葡萄糖苷酶和β-木糖苷酶活性。结合诱变研究，这些结构确定催化残基为Glu（173）（酸碱）和Glu（287）（亲核），与（1）H NMR分析证明的保留机制一致。Glu（45）、Tyr（243）、Ty（292）-Gly（294）和Tyr。与此一致，Y292A突变影响Gln（293）和Gly（294）主链与GlcA羧基之间的相互作用，导致β-葡萄糖醛酸酶活性显著丧失，同时保持野生型水平的副活性。同样，尽管Y334F突变体的β-葡萄糖醛酸酶活性比野生型酶低约200倍（k（cat）/k（m）），但β-葡萄糖苷酶活性实际上是野生型酶的3倍，β-木糖苷酶的活性仅比野生型的等效参数低2.5倍，这与Tyr的作用一致（334）以识别GlcA的C6位置。Glu（45）参与识别GlcA C4位置处O-甲基的结合，这一事实表明，E45D突变体水解PNP-β-GlcA的速度比野生型酶慢约300倍（k（cat）/k（m）），而含4-O-甲基-GlcA寡糖的水解速度仅慢7倍。

荚膜酸杆菌糖苷水解酶家族79β-葡萄糖醛酸酶的结构和生化特性。，Michikawa M、Ichinose H、Momma M、Biely P、Jongkees S、Yoshida M、Kotake T、Tsumuraya Y、Withers SG、Fujimoto Z、Kaneko S J生物化学。2012年4月20日；287(17):14069-77. Epub 2012年2月24日。项目管理标识号：22367201^[1]

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