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PubMed出版物摘要

逆转录病毒衣壳蛋白结构保守，但组装成不同的形态。成熟的人类免疫缺陷病毒-1（HIV-1）衣壳最好用“富勒烯锥”模型来描述，其中衣壳蛋白的六聚体连接形成六角形表面晶格，通过合并12个衣壳蛋白五聚体而闭合。HIV-1衣壳蛋白包含一个氨基末端结构域（NTD），该结构域包含七个α-螺旋和一个β-发夹，一个羧基末端结构域包含四个α-链，以及一个连接两个结构域的310螺旋的柔性连接体。衣壳蛋白组装单元的结构已由X射线晶体学测定；然而，关于组装衣壳和组装单元之间接触的结构信息是不完整的。在这里，我们报道了分辨率为8A的管状HIV-1衣壳蛋白组件的低温电子显微镜结构，以及通过低温电子断层扫描技术获得的天然HIV-1核心的三维结构。管状组件的结构在三重界面处显示出具有临界疏水相互作用的三螺旋束。突变研究证实，三螺旋束中心的疏水残基对衣壳组装和稳定性以及病毒感染性至关重要。低温电子显微镜结构可以通过大规模分子动力学模拟进行建模，从而为六聚体和五聚体元素以及整个衣壳建立全原子模型。五聚体的掺入导致三聚体接触更紧密，并导致严重的表面弯曲。完整的HIV-1衣壳原子模型为衣壳功能的进一步研究和靶向药物干预提供了平台。

通过低温电子显微镜和全原子分子动力学研究HIV-1衣壳的成熟结构。，Zhao G、Perilla JR、Yufenyuy EL、Meng X、Chen B、Ning J、Ahn J、Gronenborn AM、Schulten K、Aiken C、Zhang P Nature。2013年5月30日；497(7451):643-6. doi:10.1038/nature12162。PMID:23719463^[1]

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