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2F5是一种对HIV-1具有强大和广泛中和活性的单克隆抗体。它以包膜糖蛋白gp41亚单位的膜近端外部区域（MPER）为靶点，干扰病毒与宿主细胞膜之间的融合过程。本研究展示了8个2F5 F（ab）’晶体结构与各种gp41肽表位的复合物。这些结构揭示了这种抗体与抗原相互作用的几个关键特征。（1） 只要没有晶体伪影引起的接触，扩展互补性决定区H3环就可以移动；对于无配体和表位结合形式来说，这是正确的。（2） 抗体与gp41 ELDKWA表位核心之间的相互作用是绝对关键的，并且与位于表位核心N末端的残基也有密切和特异的接触。（3） 位于gp41 ELDKWA核心C末端的残基与抗体的相互作用不那么紧密。然而，在含有gp41融合肽段的较大肽存在的情况下，这些残基采用与α-螺旋起始点一致的构象。（4） 在高硫酸盐浓度下，2F5 F（ab）’-肽复合物的电子密度图包含一个峰，该峰可能标志着负电荷脂类头基的磷酸基团的结合位点。本文所揭示的2F5与副肾盂-垂体相互作用的精细原子级细节有助于更好地理解基于2F5的病毒中和机制，并被证明对设计潜在候选疫苗以诱导产生2F5样抗体具有重要意义。

广泛中和单克隆抗体2F5识别HIV-1的结构细节：表位构象、抗原再识别环流动性和阴离子结合位点。，Julien JP、Bryson S、Nieva JL、Pai EF J分子生物学。2008年12月12日；384(2):377-92. Epub 2008年9月18日。PMID:18824005^[1]

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