2肋

PubMed出版物摘要

革兰氏阴性菌的脂多糖（LPS）是细菌毒力的重要介质，可引起强大的内毒素效应。在体外和体内，表面活性剂蛋白D（SP-D）与脂多糖表现出特殊的相互作用。这些相互作用涉及糖类识别域（CRD）与LPS寡糖（OS）的结合；然而，对LPS识别机制知之甚少。重组颈部+CRD（NCRD）提供了一个机会，可以直接将结合相互作用与结合机制的晶体学分析相关联。在这些研究中，我们检测了野生型和突变三聚体NCRD与粗LPS（R-LPS）的相互作用。尽管大鼠NCRD比人NCRD更有效地结合大肠杆菌J-5 LPS，但这两种蛋白质都表现出与固相Rd2 LPS和溶液相中存在的Rd2 LPS聚集体的有效结合。赖氨酸和精氨酸在大鼠和人CRD 343位的相互交换证明了糖结合位点处钙侧翼残基的参与。hNCRDs的凝集素活性受到特定庚糖的抑制，包括l-甘油-α-d-甘诺-庚糖（l，d-庚糖），但不受3-脱氧-α-d甘诺-辛-2-库仑酸（Kdo）的抑制。hNCRD的结晶分析表明，l，d-庚糖具有一种新的结合取向，涉及侧链的羟基。合成的α1-->3-键庚糖二糖与许多脂多糖内核区的庚糖I和II相对应，也观察到类似的结合。7-O-氨基甲酰-l、d-庚糖和d-甘油-α-d-曼诺-庚糖通过环羟基结合。与内核庚糖侧链的相互作用为SP-D识别不同类型的LPS提供了一种潜在的机制。

表面活性剂蛋白d、Wang H、Head J、Kosma P、Brade H、Muller-Loennies S、Sheikh S、McDonald B、Smith K、Cafarella T、Seaton B、Crouch E生化对七糖和细菌脂多糖内核的识别。2008年1月15日；47(2):710-20. Epub 2007年12月20日。项目管理标识号：18092821^[1]

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