第2个

PubMed出版物摘要

Rhe是一种lambda型Bence-Jones蛋白片段，其晶体结构已被求解并细化到1.6 a的分辨率。由完整可变结构域和常量结构域的前三个残基组成的模型片段产生的晶体剩余RF值为0.149。蛋白质以二聚体的形式存在于溶液和晶体中。尽管“免疫球蛋白折叠”通常保留在结构中，但与其他已知的Bence-Jones蛋白或Fab片段相比，单体构象和单体结合成二聚体的模式都存在显著差异。单体内构象的变化特别显著，因为它们涉及非高变残基，而这些残基以前被认为是所有免疫球蛋白可变结构域共同的“结构不变”框架的一部分。新的二聚模式也同样重要，因为它可以将传统二聚模式无法获得的位点形状和大小结合起来。与其他可变结构域二聚体的结构比较进一步揭示了单体内部和二聚体结构域之间的变化是耦合的。这种耦合揭示的一些可能的功能含义是更大的变异性，诱导结合位点的拟合以更好地适应抗原决定簇，以及将结合信息从可变结构域二聚体的一端传递到另一端的机制。除了为获得的免疫球蛋白结构域提供最准确的原子参数外，高分辨率和广泛的精细化还鉴定了关键结构位置的几个紧密结合的水分子。这些水分子可以被视为蛋白质的组成部分。其他水分子似乎需要稳定新的构象。

1.6A分辨率下新Bence-Jones蛋白（Rhe）片段的结构。，Furey W Jr、Wang BC、Yoo CS、Sax M J Mol Biol。1983年7月5日；167(3):661-92. PMID:6876161^[1]

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