第2季度3

PubMed出版物摘要

底物抑制是许多胞质硫转移酶的特征。SULT2A1/DHEA与SULT2Al/PAP或SULT2A1/1ADT（蛋白质数据库代码分别为1J99、1EFH和1OV4）的复合结构之间的差异使我们能够阐明负责底物抑制的特定氨基酸。根据结构分析，用较小的残基丙氨酸替换Tyr-238（Y238A）显著增加脱氢表雄酮（DHEA）的K（i）值，并完全消除雄酮（ADT）的底物抑制。此外，Met-137被提议用于调节SULT2A1中DHEA和ADT的结合方向。Y238A突变体上的Met-137突变证明了分别以DHEA或ADT为底物的SULT2A1底物抑制完全消除或再生。对Met-137突变体和Met-137/Tyr-238双突变体的分析揭示了SULT2A1中底物结合方向和抑制之间的关系。我们的数据表明，在底物抑制模式下，Tyr-238调节结合底物的释放，Met-137控制SULT2A1中DHEA和ADT的底物结合方向。SULT2A1突变体在Met-137的晶体结构进一步证实了所提出的底物抑制机制。我们认为两种底物结合方向都表现出底物抑制。此外，其他细胞溶质硫转移酶中的相应残基被证明具有与SULT2A1中的Tyr-238类似的功能。

对人脱氢表雄酮磺基转移酶（SULT2A1）的底物抑制至关重要的两种氨基酸的鉴定和表征。，Lu LY，Hsieh YC，Liu MY，Lin YH，Chen CJ，Yang YS摩尔药理学。2008年3月；73(3):660-8. Epub 2007年11月27日。项目管理标识代码：18042734^[1]

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