2012年第2季度

PubMed出版物摘要

APPL1是小GTP酶Rab5的效应子。它们共同介导由配体结合细胞表面受体启动的信号转导途径。与Rab5的相互作用仅限于APPL1的氨基（N）末端区域。我们报道了人类APPL1 N端BAR-PH结构域基序的晶体结构。BAR和PH结构域与一种新型连接物螺旋一起形成一个完整的新月形对称二聚体。这种BAR-PH相互作用很可能在含有BAR-PH的蛋白质类中保守。生化分析表明，两个独立的Rab-binding位点位于二聚体的两端，其中PH结构域直接与Rab5和Rab21相互作用。除了在结构上支持PH域外，BAR域还通过PH域附近的小表面区域促进Rab结合。与之前报道的螺旋主导的Rab-binding结构域形成鲜明对比的是，APPL1 PH结构域使用β链与Rab5相互作用。在Rab5方面，两个开关区域都参与了交互。因此，我们确定了PH结构域和小GTPase之间的一种新的结合模式。

APPL1 BAR-PH结构域的结构及其与Rab5.，Zhu G，Chen J，Liu J，Brunzelle JS，Huang B，Wakeham N，Terzyan S，Li X，Rao Z，Li G，Zhang XC EMBO J.2007年7月25日的相互作用特征；26(14):3484-93. Epub 2007年6月21日。PMID:17581628^[3]

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