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PubMed出版物摘要

路德血型糖蛋白首先在红细胞上发现，在人体组织中广泛表达。它是层粘连蛋白511/521（一种细胞外基质蛋白）α5亚单位的配体。这种相互作用可能导致血管闭塞性事件，这是镰状细胞病发病的重要原因。利用x射线结晶学、小角度x射线散射和定点突变，我们发现路德氏细胞外区域形成了一个延伸结构，在第二和第三免疫球蛋白样结构域之间具有明显的弯曲。结构域2和3之间的连接子看起来很灵活，是维持路德教派能够与层粘连蛋白结合的整体构象的关键决定因素。突变研究表明，路德教的Asp312和该连接子区域中周围带负电荷的残基簇形成层粘连位点。因此，不同寻常的是，受体结合不是预期离质膜最远的结构域的功能。这些研究表明，路德教会的结构灵活性可能对其与层粘连蛋白的相互作用至关重要，并为开发镰状细胞病的治疗方法提供了新的机会。

路德血型糖蛋白上的层粘连蛋白511/521结合位点位于Ig结构域2和3、Mankelow TJ、Burton N、Stefansdottir FO、Spring FA、Parsons SF、Pedersen JS、Oliveira CL、Lammie D、Wess T、Mohandas N、Chasis JA、Brady RL、Anstee DJ blood的柔性连接处。2007年11月1日；110(9):3398-406. Epub 2007年7月17日。PMID:17638854^[2]

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