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PubMed出版物摘要

人诱导型一氧化氮合酶（NOS-2）的血红素结构域在无锌和结合状态下的晶体结构已经得到解决。在无锌结构中，两个对称性相关的半胱氨酸残基形成二硫键。在锌结合状态下，这两个相同的半胱氨酸残基构成了四硫代锌（ZnS（4））中心的一部分，与在内皮亚型（NOS-3）中观察到的没有区别。与NOS-3一样，ZnS（4）在稳定亚单位间接触和维持NOS-2辅因子（四氢生物蝶呤）结合位点的完整性方面起着关键作用。对NOS-2和NOS-3结构的比较说明了四级结构、三级拓扑结构、底物和辅因子结合位点的保守性，并提供了对异构体特异性抑制剂设计的见解。结构比较还表明，翼状蛋白结合并不优先稳定NOS-2与NOS-3的二聚体界面。

人诱导型一氧化氮合酶无锌和结合血红素结构域的晶体结构。二聚体稳定性的含义以及与内皮型一氧化氮合酶的比较。，Li H、Raman CS、Glaser CB、Blasko E、Young TA、Parkinson JF、Whitlow M、Poulos TL生物化学杂志。1999年7月23日；274(30):21276-84. PMID:10409685^[1]

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