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PubMed出版物摘要

EMILIN1是一种弹性组织糖蛋白，最近与高血压的发病机制有关。该蛋白质由不同的独立折叠结构域形成，其作用已部分阐明。本文报道了由EMILIN1的C端三聚球状C1q结构域（gC1q）基于NMR的同源模型推断出的溶液结构。蛋白质的高分子量和同源三聚体结构需要结合使用高度氘化的（15）N，（13）C标记样品和TROSY实验。从同源模型开始，使用异核剩余偶极耦合、化学位移模式、NOE和H交换数据来优化蛋白质结构。对EMILIN1的gC1q结构域结构的分析表明，三聚体的每个原聚体都采用九股β-三明治折叠拓扑，这与该家族其他蛋白质的构象有关。然而，区别特征包括缺失的边股和非结构化的19-残基环。虽然目前的数据不允许精确定义这个环，但现有证据与从球状三聚体集合的每个亚单位突出的柔性片段一致，并且在EMILIN1 gC1q同源三聚体及其整合素受体α4beta1之间的分子间相互作用中起着关键作用。

EMILIN1.、Verdone G、Corazza A、Colebrooke SA、Cicero D、Eliseo T、Boyd J、Doliana R、Fogolari F、Viglino P、Colombatti A、Campbell ID、Esposito G J Biomol NMR C末端球状结构域溶液结构的NMR同源模型。2009年2月；43(2):79-96. Epub 2008年11月21日。项目管理标识号：19023665^[1]

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