结构亮点
功能
[TXD12_人类]具有显著的蛋白质巯基二硫氧化酶活性。[1]
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PubMed出版物摘要
在这里,我们报告了使用核磁共振波谱测定的氧化ERp18的溶液结构。ERp18是蛋白质二硫键异构酶(PDI)家族中包含Cys-Xxx-Xxx-Cys活性位点基序的最小成员。它是一种功能未知的18kDa内质网驻留蛋白,尽管与硫醇二硫氧化还原酶PDI的各个结构域的序列相似性表明ERp18可能具有类似的结构和功能。与PDI的催化结构域一样,ERp18采用硫氧还蛋白折叠,硫氧还毒素样活性位点位于跨越蛋白质长度的长螺旋的N末端。氧化ERp18和还原ERp18的主链化学位移的比较表明,大多数残基在这两种状态下具有相同的主链构象,差异仅限于活性位点和邻近区域。NMR主链动力学的S(2)级参数对于氧化的ERp18为0.81,对于还原的ERp16为0.91,这些观察结果与酰胺氢交换率相结合,表明还原结构的主链更加刚性和紧凑。这些观察结果支持ERp18在细胞内作为氧化酶的假定作用,将二硫键引入底物蛋白,提供了ERp18作为巯基二硫氧化还原酶作用的结构确认。
小内质网型氧化还原酶ERp18的溶液结构与动力学。,Rowe ML、Ruddock LW、Kelly G、Schmidt JM、Williamson RA、Howard MJ生化。2009年5月7日。PMID:19361226[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Alanen HI、Williamson RA、Howard MJ、Lappi AK、Jantti HP、Rautio SM、Kellokumpu S、Ruddock LW。内质网定位硫氧还蛋白超家族新成员ERp18的功能表征。生物化学杂志。2003年8月1日;278(31):28912-20. Epub 2003年5月21日。PMID:12761212数字对象标识:10.1074/jbc。M304598200号
- ↑Rowe ML、Ruddock LW、Kelly G、Schmidt JM、Williamson RA、Howard MJ。ERp18的溶液结构和动力学,一种小的内质网固有氧化还原酶。生物化学。2009年5月7日。PMID:19361226数字对象标识:10.1021/bi9003342