结构亮点
功能
意大利_人类整合素α-L/β-2是ICAM1、ICAM2、ICAM3和ICAM4的受体。它参与多种免疫现象,包括白细胞-内皮细胞相互作用、细胞毒性T细胞介导的杀伤以及粒细胞和单核细胞的抗体依赖性杀伤。
进化保护
检查,由确定ConSurfDB公司。您可以阅读解释方法和可用的完整数据ConSurf公司.
PubMed出版物摘要
整合素是双向信号转换器。整合素细胞质尾部缺乏酶活性,是细胞溶质蛋白募集的中枢,其中许多是信号分子。白细胞限制性整合素αLbeta2对白细胞的粘附、迁移和增殖至关重要。在这里,我们通过核磁共振分析报告了αLβ2细胞质尾部的溶液构象和相互作用。αL尾部的特征在于螺旋1-3顺序的三个螺旋段,其通过两个环与螺旋3连接,螺旋3具有与螺旋1和螺旋2的多个核Overhauser效应接触。β2尾部的构象不太明确,只有一个螺旋段限制在其N末端。发现αL螺旋2-环-螺旋3基序的酸性残基与钙离子结合有关。alphaL和beta2尾巴之间存在可检测到的相互作用,包括alphaL尾巴的螺旋1和螺旋3以及beta2尾部的N末端螺旋。含有FERM结构域的塔林头部结构域与β2尾部表现出约0.5微米的Kd结合亲和力。αL和β2尾部的结合亲和力约为2.63微米。这些数据符合alphaLbeta2上talin头部结构域的激活特性,通过将talin头部区域与beta2尾部结合,破坏了alphaL和beta2尾巴的界面,从而将alphaLbeta2限制在静止状态。
整合素αLbeta2细胞质尾部的NMR溶液构象和相互作用。,Bhunia A、Tang XY、Mohanram H、Tan SM、Bhattacharjya S生物化学杂志。2009年2月6日;284(6):3873-84. Epub 2008年12月10日。PMID:19073598[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参阅
工具书类
- ↑Bhunia A,Tang XY,Mohanram H,Tan SM,Bhattacharjya S.整合素αLbeta2细胞质尾部的NMR溶液构象和相互作用。生物化学杂志。2009年2月6日;284(6):3873-84. Epub 2008年12月10日。PMID:19073598数字对象标识:10.1074/jbc。M807236200