结构亮点
功能
SVIL_HUMAN公司在肌动蛋白细胞骨架和膜之间形成高亲和力连接。Isoform 1(archvillin)是肌发生过程中第一个聚集的共时蛋白,它有助于肌源性膜的结构和分化。似乎参与肌球蛋白II组装。在细胞扩散过程中,可能通过MLCK调节肌球蛋白II的调节,这是细胞迁移的初始步骤。可能在侵入性功能中起作用。同工酶2可能参与调节局部粘连。局灶性粘连的超药物介导下调涉及与TRIP6的结合(通过相似性)。[1]
进化保护
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PubMed出版物摘要
维林型头盖结构域是一种紧凑的基序,广泛用作蛋白质折叠的模型系统。虽然大多数头部结构域与肌动蛋白结合,但也有一些缺乏这种活性。在这里,我们提出了第一个核磁共振溶液结构和(15)对天然缺乏F-actin结合活性的绒毛膜型头盖结构域的N-弛豫分析,即超绒毛膜头盖结构(SVHP)。该结构与其他结合F-actin的头部结构域相似。我们的核磁共振分析表明,SVHP缺乏存在于所有其他绒毛型头戴结构域中的构象柔性区域(V-loop),这对dematin头戴的磷酰调节至关重要。在比较SVHP的静电表面电位图与与F-actin有显著亲和力的其他绒毛型头部结构域的静电表面电势图时,我们发现在结合F-actin但没有SVHP的头部结构域中存在正的表面电势。SVHP中的一个单点突变(L38K)产生了类似的正表面电位,使SVHP对F-actin具有特定的亲和力,该亲和力在最紧密结合的头部结构域的数量级内。我们认为,这种效应可能是由头戴式耳机和肌动蛋白之间的特定埋藏盐桥引起的。由于绒毛型头戴式F-actin复合体不存在高分辨率的结构信息,我们的结果表明,通过正突变,可以在没有对应物结合表面结构信息的情况下设计同源蛋白的结合活性。
如何武装超级绒毛:将F-actin结合活性设计成超级绒毛头套。,Brown JW、Vardar Ulu D、McKnight CJ分子生物学。2009年10月30日;393(3):608-18. Epub 2009年8月14日。采购经理人指数:19683541[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Crowley JL、Smith TC、Fang Z、Takizawa N、Luna EJ。Supervillin重组肌动蛋白细胞骨架,提高侵袭效率。分子生物学细胞。2009年2月;20(3):948-62. doi:10.1091/mbc。E08-08-0867。Epub 2008年12月24日。PMID:19109420数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1091/mbc.E08-0867
- ↑Brown JW、Vardar Ulu D、McKnight CJ。如何武装超级绒毛:将F-actin结合活性设计成超级绒毛头套。分子生物学杂志。2009年10月30日;393(3):608-18. Epub 2009年8月14日。PMID:19683541数字对象标识:2016年10月10日/j.jmb.2009.08.018