结构亮点
功能
PDIA1_人类这种多功能蛋白质催化二硫键的形成、断裂和重排。在细胞表面，似乎起着还原酶的作用，分解附着在细胞上的蛋白质的二硫键。因此可能会导致面部外蛋白的结构改变。在细胞内，似乎形成/重排新生蛋白质的二硫键。在高浓度下，作为伴侣发挥作用，抑制错误折叠蛋白质的聚集。低浓度时，促进聚集（抗伴侣活性）。可能与其他伴侣参与激素生物发生中TG前体的结构修饰。还充当各种酶的结构亚单位，如脯氨酰4-羟化酶和微粒体三酰甘油转移蛋白MTTP。[1] [2]
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PubMed出版物摘要
蛋白质二硫键异构酶是催化内质网中二硫键形成的二硫键异构酶中最丰富、研究最深入的一种，但其如何结合底物的细节尚不清楚。蛋白质二硫键异构酶由四个硫氧还蛋白样结构域组成。对放射性标记肽和未折叠蛋白的交叉链接研究表明，它主要通过第三结构域b'结合未完全折叠的蛋白质。在这里，我们通过三重共振核磁共振波谱和分子模型确定了人类蛋白质二硫键异构酶第二和第三结构域（分别为b和b’）的溶液结构。核磁共振滴定确定了b’结构域内的一个大的疏水表面，该表面结合未折叠核糖核酸酶a和肽马斯托帕兰和生长抑素。在与bb’片段亲和力相等的浓度下，这些肽抑制了体外还原核糖核酸酶A的蛋白质二硫键异构酶催化重折叠。我们的发现为之前的动力学和交联研究提供了结构基础，这些研究表明蛋白质二硫键异构酶表现出饱和的底物结合位点。
人蛋白质二硫键异构酶bb'结构域的溶液结构。，Jenisov AY、Maattanen P、Dabrowski C、Kozlov G、Thomas DY、Gehring K FEBS J.2009年3月；276(5):1440-9. PMID:19187238[3]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
工具书类
- ↑Mezghrani A、Courageot J、Mani JC、Pugniere M、Bastiani P、Miquelis R.FRTL5细胞中的蛋白质二硫化物异构酶（PDI）。pH-依赖性甲状腺球蛋白/PDI相互作用决定了甲状腺细胞后内质网中新的PDI功能。生物化学杂志。2000年1月21日；275(3):1920-9. PMID：10636893
- ↑Lump RA，新泽西州Bulleid。蛋白质二硫键异构酶是氧化还原依赖的分子伴侣吗？EMBO J.2002年12月16日；21(24):6763-70. PMID：12485997
- ↑Denisov AY，Maattanen P，Dabrowski C，Kozlov G，Thomas DY，Gehring K.人类蛋白质二硫化物异构酶bb’结构域的溶液结构。FEBS J.2009年3月；276(5):1440-9. PMID：19187238数字对象标识：EJB6884型
