2007年2月

PubMed出版物摘要

对于细胞调节，E2样泛素折叠修饰物结合酶1（Ufc1）参与泛素折叠修饰物1（Ufm1）向各种靶蛋白的转移，该泛素折叠修饰物1是一种被E1样酶Uba5激活的泛素样蛋白。因此，Ufc1参与最近发现的后生动物有机体中的Ufm1-Uba5-Ufc1泛素化途径。利用核磁共振波谱和X射线晶体学研究了人Ufc1的结构。这两种技术获得的互补见解为理解Ufc1在原子分辨率下的功能提供了独特的基础。Ufc1结构由所有E2类酶中保守的催化核心结构域和额外的N末端螺旋组成。活性位点Cys（116）与Ufm1形成硫代酯键，位于高度溶剂可及的柔性环中。基于Ufc1和Ufm1核磁共振结构，可以推导出Ufc1-Ufml络合物的模型，其中Ufm2的C末端Gly（83）可以与Cys（116）很好地形成预期的硫代酯，这表明Ufm1-Ufc1的功能与其他E1-E2-E3机器的功能相同。Ufc1的α-螺旋1在晶体和溶液中采用不同的构象，表明该螺旋对介导特异性起着关键作用。

类人E2泛素折叠修饰结合酶1（UFC1）的核磁共振和X射线结构揭示了后生动物UFM1-UBA5-UFC1泛素化途径的结构和功能保守性。，Liu G、Forouhar F、Eletsky A、Atreya HS、Aramini JM、Xiao R、Huang YJ、Abashidze M、Seetharaman J、Liu J、Rost B、Acton T、Montelione GT、Hunt JF、Szyperski T J结构功能基因组学。2009年4月；10(2):127-36. Epub 2008年12月20日。项目管理标识号：19101823^[2]

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