结构亮点
功能
[MMP12_人类]可能参与组织损伤和重塑。具有显著的弹性分解活性。可以接受P1'位点的大小氨基酸,但偏爱亮氨酸。芳香或疏水残基优先出现在P1位点,小的疏水残基(最好是丙氨酸)占据P3。
进化保护
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PubMed出版物摘要
基质金属蛋白酶对细胞外基质成分(ECM)、细胞因子、趋化因子和膜受体的蛋白水解活性对一些稳态和病理过程至关重要。活性基质金属蛋白酶是一个单链酶家族(人类基因组中有23个家族成员),其中大多数由催化结构域和由连接子连接的血红素样结构域构成。MMP-1和MMP-2的X射线结构表明这两个结构域之间具有保守且明确的空间关系。在这里,我们提供了MMP-12的结构数据,该结构数据在溶液(NMR和SAXS)和固态(X射线)中均能适当稳定地防止自水解,表明血红素样结构域和催化结构域在小于10(-8)s的时间尺度上彼此经历构象自由。还获得了关于可能构象的提示。这一实验发现为血红素样结构域在基质金属蛋白酶酶活性中的经常被假设的活性作用开辟了新的视角。
全长MMP-12的催化结构域和血红素样结构域相互重新定向的证据,Bertini I,Calderone V,Fragai M,Jaiswal R,Luchinat C,Melikian M,Mylonas E,Svergun DI J Am Chem Soc.2008年5月9日;。PMID:18465858[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑贝尔蒂尼一世、卡尔德隆五世、弗拉盖·M、贾斯瓦尔·R、卢奇纳·C、梅利基安·M、米洛纳斯·E、斯维尔贡·DI。全长MMP-12的催化结构域和血红素样结构域相互重新定向的证据。《美国化学学会杂志》,2008年5月9日;。PMID:18465858数字对象标识:10.1021/ja710491年