结构亮点
2吉是一个2链结构,序列从人类。完整的晶体学信息可从亚欧理事会。对于结构构件导游使用第一眼.
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配体: | ,,,,, |
相关: | |
资源: | 第一眼,亚欧理事会,PDBe公司,RCSB公司,PDB总和,ProSAT项目 |
功能
[ATS1_人类]劈开软骨蛋白聚糖,一种软骨蛋白多糖,可能参与其周转(通过相似性)。具有血管生成抑制剂活性。活性金属蛋白酶,可能与各种炎症过程以及癌症恶病质的发展有关。可能在卵泡破裂中起关键作用。[1]
进化保护
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PubMed出版物摘要
ADAMTS(一种具有血小板反应蛋白I型基序的去整合素样和金属蛋白酶结构域)蛋白酶家族在包括关节炎、癌症、血栓性血小板减少性紫癜和Ehlers-Danlos型VIIC和Weill-Marchesani遗传综合征在内的病理条件中发挥作用。在这里,我们报告了ADAMTS家族成员ADAMTS-1的第一个晶体结构。ADAMTS-1最初被克隆为一种炎症相关基因,已被证明参与组织重塑、伤口愈合和血管生成。晶体结构包含无抑制剂形式的催化和去整合素类结构域,以及与抑制剂marimastat的复合物。催化结构域的整体折叠与相关的锌金属蛋白酶类似,例如基质金属蛋白酶和ADAMs(去整合素和金属蛋白酶)。活性位点包含预期的残基组织,以协调锌,但与ADAM33相比,S1’选择性口袋要大得多。该结构还出乎意料地揭示了一个双钙结合位点。同样令人惊讶的是,先前命名的去整合素样结构域与其他金属蛋白酶(如ADAM10)的去整合素结构域没有结构同源性,而是与其他金属酶富含半胱氨酸的结构域非常相似。因此,这项研究表明,ADAMTS酶命名中的D(类去整合素)可能是一个错误的名称。ADAMTS-1富含半胱氨酸的结构域与活性位点堆叠,表明可能具有调节作用。
人类ADAMTS-1的晶体结构显示了一个保守的催化结构域和一个非整合素样结构域,与富含半胱氨酸的结构域具有双重同源性。,Gerhardt S、Hassall G、Hawtin P、McCall E、Flavell L、Minshull C、Hargreaves D、Ting A、Pauptt RA、Parker AE、Abbott WM J Mol Biol。2007年11月2日;373(4):891-902. Epub 2007年8月2日。PMID:17897672[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参阅
工具书类
- ↑Vazquez F、Hastings G、Ortega MA、Lane TF、Oikemus S、Lombardo M、Iruela-Arispe ML.METH-1是ADAMTS-1的人类同源基因,METH-2是具有血管抑制活性的新蛋白质家族的成员。生物化学杂志。1999年8月13日;274(33):23349-57. PMID:10438512
- ↑Gerhardt S、Hassall G、Hawtin P、McCall E、Flavell L、Minshull C、Hargreaves D、Ting A、Pauptt RA、Parker AE、Abbott WM。人类ADAMTS-1的晶体结构揭示了一个保守的催化结构域和一个与富含半胱氨酸结构域具有双重同源性的去整合素样结构域。分子生物学杂志。2007年11月2日;373(4):891-902. Epub 2007年8月2日。PMID:17897672数字对象标识:2016年10月10日/j.jmb.2007.07.047