结构亮点
功能
[FCN1_胡曼]补体激活凝集素和模式识别受体。绑定GlcNAc。优先与9-O-乙酰化的2-6-键唾液酸衍生物和参与2-3键的各种含有唾液酸的聚糖结合。[1]
进化保护
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PubMed出版物摘要
Ficolin是具有凝集素样活性的可溶性寡聚蛋白,由纤维蛋白原样识别域延长的胶原纤维组装而成。它们通过识别暴露在微生物表面的保守分子标记,从而触发诸如增强吞噬作用和炎症等效应机制,起到天然免疫传感器的作用。在人类中,L-和H-无花果林在血浆中表现出特征,而第三种无花果林则由单核细胞和巨噬细胞分泌。为了解释其识别特性背后的分子机制,我们之前解决了L-和H-无花果林与各种模型配体(Garlatti,V.、Belloy,N.、Martin,L.、Lacroix,M.、Matsushita,M.,Endo,Y.、Fujita,T.、Fontecilla-Camps,J.C.、Arlaud,G.J.、Thielens,N.)复合物中识别域的结构。M.和Gaboriaud,C.(2007)EMBO J.24,623-633)。我们现在报告了在高分辨率(1.75-1.8 A)下测定的M-ficolin识别域的配体结合晶体结构,这为其结合特性提供了首次结构见解。与乙酰化碳水化合物的相互作用与之前描述的L-ficolin的相互作用不同。本研究还揭示了与唾液酸化化合物结合的结构决定因素,这一特性仅限于人类M-无花果林及其小鼠对应物无花果素B。最后,在中性pH下获得的配体结合结构与在pH 5.6下观察到的非结合构象之间的比较揭示了配体结合位点在酸性pH下是如何错位的。这意味着M-ficolin的结合功能受到pH敏感构象开关的影响。考虑到在活化巨噬细胞的溶酶体中发现了同源的无花果苷B(Runza,V.L.,Hehlgans,T.,Echtenacher,B.,Zahringer,U.,Schwaeble,W.J.,and Mannel,D.N.(2006)J.Endotoxin Res.12,120-126),我们认为这种开关可能在这种酸性小室中发挥生理作用。
M-ficolin先天免疫传感的结构基础及其通过pH依赖性构象开关的控制。,Garlatti V、Martin L、Gout E、Reiser JB、Fujita T、Arlaud GJ、Thielens NM、Gaboriaud C生物化学杂志。2007年12月7日;282(49):35814-20. Epub 2007年9月26日。PMID:17897951[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑痛风E、加拉蒂V、史密斯DF、拉克鲁瓦M、杜梅斯特·佩拉德C、卢纳尔迪T、马丁L、塞斯布朗·JY、阿劳德·GJ、加博里奥德·C、蒂林斯NM。人类无花果糖的碳水化合物识别特性:聚糖阵列筛选揭示了M-无花果素的唾液酸结合特异性。生物化学杂志。2010年2月26日;285(9):6612-22. Epub 2009年12月23日。PMID:20032467数字对象标识:10.1074/jbc。M109.065854
- ↑Garlatti V、Martin L、Gout E、Reiser JB、Fujita T、Arlaud GJ、Thielens NM、Gaboriaud C。M-ficolin天然免疫传感的结构基础及其通过pH-依赖性构象开关的控制。生物化学杂志。2007年12月7日;282(49):35814-20. Epub 2007年9月26日。PMID:17897951数字对象标识:10.1074/jbc。M705741200型