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PubMed出版物摘要

激活片段残基的蛋白激酶自磷酸化是磷酸化依赖信号级联中的一种常见调节机制。然而，保证这些位点特异有效磷酸化的分子机制尚未阐明。在这里，我们报道了三种新的和不同的蛋白激酶结构，它们揭示了交换的激活片段构象。这种二聚体排列导致反式中的活性激酶构象，活化片段磷酸化位点与相互作用原聚体的活性位点非常接近。分析超速离心和化学交联证实溶液中存在二聚体。每个激酶的一致底物序列表明，识别出的激活片段自磷酸化位点是非敏感底物位点。基于现有的结构和功能数据，提出了一个非感觉底物位点特异性激活片段磷酸化的模型，该模型可能与来自不同亚科的其他激酶相同。

激活片段二聚化：非感觉位点激酶自磷酸化的机制。，Pike AC、Rellos P、Niesen FH、Turnbull A、Oliver AW、Parker SA、Turk BE、Pearl LH、Knapp S EMBO J.2008年2月20日；27(4):704-14. Epub 2008年1月31日。PMID:18239682^[1]

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