结构亮点
2j32型是一个2链结构，序列从人类。完整的晶体学信息可从亚欧理事会。对于结构构件导游使用第一眼.
|
| 非标准Res： | , |
| 相关： | 1立方厘米,1千兆瓦,1i3o公司,1分钟,1海里/平方米,1海里,1个保罗,1个x3,1参考1,1rhj（相对湿度）,1rhk（右）,1瑞姆,1个右侧,1rhr（相对湿度）,1个rhu,2c1e公司,2c2k个,2C2米,2摄氏度,2cdr（2cdr）,2cjx个,2cjy公司,2个,2立方厘米,2cnn个,2个,2j30型,2j31号,2j33号 |
| 基因： | CASP3、CPP32(人类) |
| 活动： | 半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3，带有EC编号3.4.22.56 |
| 资源： | 第一眼,亚欧理事会,PDBe公司,RCSB公司,PDB总和,ProSAT项目 |
功能
[CASP3_胡曼]参与负责凋亡执行的半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶的激活级联。在细胞凋亡开始时，它以蛋白质水解的方式在“216-Asp-|-Gly-217”键处切割聚ADP-核糖聚合酶（PARP）。切割并激活基本螺旋-环-螺旋-亮氨酸拉链结构域和膜连接结构域之间的固醇调节元件结合蛋白（SREBP）。劈开并激活半胱天冬酶-6、-7和-9。参与亨廷顿蛋白的切割。通过RET分裂触发交感神经元的细胞粘附。[1] [2]
进化保护
检查，由确定ConSurfDB公司。您可以阅读解释方法和可用的完整数据ConSurf公司.
PubMed出版物摘要
在成熟过程中，蛋白酶-3在D175处被裂解，D175位于连接大小亚基的连接子中。亚单位间连接子还连接两个活性位点环，这些活性位点环在切割后重新排列，部分形成所谓的环束。由于链裂，三个活性中心环之间形成了新的氢键和范德瓦尔斯接触。预计新的相互作用将稳定活性位点。一个尚未解决的问题是环束残基也在多大程度上稳定了原氨酸酶活性位点。我们研究了替换四个环束残基（E167、D169、E173和Y203）对（前）半胱天冬酶生化和结构特性的影响。我们表明，替换残基会影响procaspase和成熟caspase的活性，其中D169A和E167A替换物的影响最大。替换D169可以防止半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3的自动激活，并且其在D175处的裂解不再产生活性酶。此外，当E173A突变与蛋白酶D175A的第二个突变结合时，可能会改变蛋白酶的底物特异性。通过荧光发射变化、猝灭剂可及性和胰蛋白酶或V8蛋白酶的裂解评估，突变影响活性位点环境。E167A、D173A和Y203F半胱天冬酶的高分辨率X射线晶体结构表明，活性位点环境的变化可能是由于小亚基N末端的几个残基的灵活性增加所致。总的来说，结果表明这些残基对于稳定蛋白酶活性位点和成熟半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶活性位点很重要。
环束氢键在（Pro）caspase-3成熟和活性中的作用，Feeney B，Pop C，Swartz P，Mattos C，Clark AC生化。2006年11月7日；45(44):13249-63. PMID:17073446[3]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Nicholson DW、Ali A、Thornberry NA、Vaillancourt JP、Ding CK、Gallant M、Gareau Y、Griffin PR、Labele M、Lazebnik YA等，哺乳动物凋亡所需ICE/CED-3蛋白酶的鉴定和抑制。自然。1995年7月6日；376(6535):37-43. 采购管理信息：7596430数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/376037a0
- ↑Cabrera JR、Bouzas-Rodriguez J、Tauszig-Delamasure S、Mehlen P.RET通过交感神经元中caspase的裂解调节细胞粘附。生物化学杂志。2011年4月22日；286（16）：14628-38。doi:10.1074/jbc。M110.195461。Epub，2011年2月28日。采购管理信息：21357690数字对象标识：10.1074/jbc。M10.195461号
- ↑Feeney B，Pop C，Swartz P，Mattos C，Clark AC。环束氢键在（Pro）caspase-3成熟和活性中的作用。生物化学。2006年11月7日；45（44）：13249-63。采购管理信息：17073446数字对象标识：10.1021/bi0611964
