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PubMed出版物摘要

利用同步辐射在100K下收集的X射线衍射数据，以1.6A的分辨率细化了人白细胞介素-10（IL-10）的晶体结构。尽管与之前在室温下测定的IL-10结构类似，但这种低温IL-10结构还包含四个N末端残基、三个硫酸根阴离子和175个额外的水分子。虽然保留了主链构象，但大约30%的侧链（大多数位于蛋白质表面）呈现不同的构象。基于IL-10与干扰素-γ的拓扑相似性，生成了IL-10及其两个可溶性受体复合物的计算机模型。细胞因子和每个受体之间的接触区域显示出极性和疏水性相互作用的良好互补性，这表明该模型总体上是正确的，应该有助于指导诱变实验。

分辨率为1.6 A的人白细胞介素10晶体结构及其可溶性受体复合物模型。，Zdanov A、Schalk-Hihi C、Wlodawer A蛋白质科学。1996年10月；5(10):1955-62. PMID:8897595^[1]

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