结构亮点
功能
[CD44_胡曼]透明质酸(HA)受体。通过其对HA的亲和力,可能还通过其对其他配体(如骨桥蛋白、胶原蛋白和基质金属蛋白酶(MMPs))的亲和力介导细胞间和细胞-基质相互作用。HA粘附在细胞迁移、肿瘤生长和进展中起着重要作用。还参与淋巴细胞活化、再循环和归巢,以及造血。表达改变或功能障碍导致多种致病表型。由于大量的选择性剪接和翻译后修饰事件,蛋白质具有很大的异质性。
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PubMed出版物摘要
CD44是透明质酸(HA)的主要细胞表面受体,包含一个负责在N末端与HA结合的功能域(残基21-178)。越来越多的证据表明,CD44细胞外区域(残基21-268)的蛋白水解裂解导致肿瘤细胞迁移和侵袭增强。因此,了解CD44蛋白水解裂解的机制对于了解CD44介导的肿瘤进展的机制非常重要。在这里,我们展示了CD44的HA-结合域在其HA-结合状态下的NMR结构。该结构由链路模块(残基32-124)和扩展瓣(残基21-31和125-152)组成。有趣的是,对其非结合结构和HA-结合结构的比较表明,HA结合后,延伸叶中的β链(残基143-148)发生重排,随后的C末端区域(残基153-169)发生结构紊乱,这与CD44 HA-结合域的胰蛋白酶蛋白水解研究结果一致。HA结合引起的C末端区域的有序-无序转变可能参与CD44介导的细胞迁移。
核磁共振显示配体诱导的CD44透明质酸结合域的结构变化。,武田M、小野三郎S、Umemoto R、坂仓M、川原美、素原KN、早坂H、宫崎骏M、Terasawa H、岛田I生物化学杂志。2006年12月29日;281(52):40089-95. Epub 2006年11月2日。PMID:17085435[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参阅
工具书类
- ↑武田M、Ogino S、Umemoto R、坂仓M、Kajiwara M、Sugahara KN、Hayasaka H、Miyasaka M、Terasawa H、Shimada I。核磁共振揭示了配体诱导的CD44透明质酸结合域的结构变化。生物化学杂志。2006年12月29日;281(52):40089-95. Epub 2006年11月2日。PMID:17085435数字对象标识:10.1074/jbc。M608425200型