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PubMed出版物摘要

含吡啶结构域（PYD）的蛋白质是调节炎症、凋亡和细胞因子处理的途径的关键组成部分。这些蛋白突变导致自身免疫和炎症综合征的后果进一步证明了它们的重要性。PYD与死亡域（DD）超家族的其他成员一样，被认为可以介导组装和调节信号复合物活性的同型相互作用。然而，PYD目前是所有四个DD亚家族中特征最差的。在这里，我们报道了ASC2的三维结构和动态特性，ASC2是一种PYD-only蛋白，其功能是调节涉及NF-kappaB和caspase-1活化的多域PYD-containing蛋白。ASC2采用六螺旋束结构，在螺旋2和螺旋3之间有一个突出的环，包含13个氨基酸残基。这个循环代表了PYD与DD折叠的其他域的不同特征。使用Lipari-Szabo无模型和减少的光谱密度函数形式对主链15N NMR弛豫数据进行的详细分析显示，除了在极端的N和C末端，没有证据表明多肽链的连续延伸具有显著增加的内部运动。在螺旋3和之前的alpha2-alpha3环中可以看到快速皮秒到纳秒时间尺度的一些迁移，与NALP1 PYD相应区域中看到的完全无序形成鲜明对比。我们的结果表明，螺旋3和alpha2-alpha3环中广泛的构象灵活性并不是吡啶结构域的一般特征。此外，如NALP1所示，结合时α2-alpha3环从完全无序到有序的转变不太可能是吡啶结构域相互作用的常见属性。

ASC2的结构和动力学，这是一种调节炎症信号的仅吡啶结构域蛋白。，Natarajan A、Ghose R、Hill JM J生物化学。2006年10月20日；281(42):31863-75. Epub 2006年8月10日。PMID:16905547^[3]

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