结构亮点
功能
ISG15_胡曼在IFN-α或IFN-β刺激后与细胞内靶蛋白结合的泛素样蛋白。它的酶途径与泛素的酶途径部分不同，在底物特异性和与连接酶的相互作用方面不同。ISG15结合途径使用一种专用的E1酶，但似乎在特定E2酶的水平上与Ub结合途径收敛。目标包括STAT1、SERPINA3G/SPI2A、JAK1、MAPK3/ERK1、PLCG1、EIF2AK2/PKR、MX1/MxA和RIG-1。通过USP18/UBP43进行解偶联。显示对中性粒细胞的特异性趋化活性，并激活它们以诱导嗜酸性粒细胞趋化因子的释放。可能作为一种反作用结合因子，指导连接的靶蛋白与中间丝的结合。也可能参与自分泌、旁分泌和内分泌机制，如细胞间信号传导，可能部分通过诱导单核细胞和巨噬细胞分泌IFN-γ。在病毒感染期间似乎表现出抗病毒活性。[1] [2] [3] [4] [5] [6]作为对胎儿分泌的IFN-tau的反应，可能连接并调节与前列腺素F2-α（PGF）释放有关的蛋白质，从而防止黄体溶解并维持妊娠（通过相似性）。[7] [8] [9] [10] [11] [12]
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- ↑Loeb KR，Haas AL。干扰素诱导的15 kDa泛素同源物与细胞内蛋白质偶联。生物化学杂志。1992年4月15日；267(11):7806-13. PMID：1373138
- ↑Loeb KR，Haas AL.泛素交叉反应蛋白的结合物以细胞骨架模式分布。分子细胞生物学。1994年12月；14(12):8408-19. PMID：7526157
- ↑Narasimhan J，Potter JL，Haas AL.15-kDa干扰素诱导的泛素同源物的结合不同于泛素的结合。生物化学杂志。1996年1月5日；271(1):324-30. PMID：8550581
- ↑Knight E Jr，Cordova B.干扰素诱导的15-kDa蛋白从人类淋巴细胞和单核细胞中释放。免疫学杂志。1991年4月1日；146(7):2280-4. PMID：2005397
- ↑Lenschow DJ、Giannakopoulos NV、Gunn LJ、Johnston C、O'Guin AK、Schmidt RE、Levine B、Virgin HW 4th。在体内Sindbis病毒感染期间，干扰素刺激基因15作为抗病毒分子的鉴定。J维罗尔。2005年11月；79(22):13974-83. PMID：16254333数字对象标识：79/22/13974
- ↑Zhao C，Denison C，Huibregtse JM，Gygi S，Krug RM。人类ISG15结合靶向干扰素诱导的和组成表达的蛋白质在不同的细胞途径中发挥作用。美国国家科学院院刊2005年7月19日；102(29):10200-5. Epub 2005年7月11日。PMID：16009940数字对象标识：0504754102
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